Direkt zum Inhalt
Merck

C9879

Sigma-Aldrich

Bovine Collagen Type I

from bovine achilles tendon, powder, suitable for substrate for collagenase

Synonym(e):

Collagen powder

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.61

product name

Kollagen aus Achillessehne vom Rind, powder, suitable for substrate for collagenase

Biologische Quelle

bovine Achilles tendon

Qualitätsniveau

Form

powder

Methode(n)

ELISA: suitable
activity assay: suitable

Eignung

suitable for substrate for collagenase

UniProt-Hinterlegungsnummer

Lagertemp.

2-8°C

Suchen Sie nach ähnlichen Produkten? Aufrufen Leitfaden zum Produktvergleich

Allgemeine Beschreibung

Kollagen ist ein im Körper an vielen Stellen exprimiertes Protein. Im menschlichen Gewebe gibt es 20 verschiedene Arten von Kollagen. Kollagen Typ I ist das am häufigsten vorkommende Knochenprotein. Es macht ungefähr 90 % der organischen Substanz der Knochen aus.
Collagen wird in verschiedene strukturell und genetisch unterschiedliche Typen unterteilt. Wir beziehen uns auf die von Bornstein und Traub vorgeschlagene Nomenklatur. Achten Sie darauf, die Typenbezeichnungen von Sigma nicht mit anerkannten Kollagen-Klassifizierungstypen zu verwechseln.
Die Kollagen-Terminologie unter Verwendung der Bezeichnungen von Bornstein und Traub stammt aus der angegebenen Quelle; Bornstein, P. und Traub, W. The Proteins, (1979) 4, 411-605

Anwendung

Kollagen aus boviner Achillessehne ist geeignet für folgende Anwendungen:
  • Nachweis von Kollagenase-Aktivität
  • als Referenzprobe bei der Untersuchung der thermischen Analyse von menschlichem Knochen mittels dynamischer Differenz-Kalorimetrie (DSC), Thermogravimetrie, Gaschromatographie und Fourier-Transformations-Infrarotspektroskopie
  • als Substrat für die Entwicklung eines einfachen Assays zur Bestimmung des Kollagenabbaus in vitro
  • Studie zur Untersuchung der Aktivität des integralen Glykoproteins Dipeptidylpeptidase IV zur Bindung an unlösliches Typ-I-Kollagen mittels enzymgekoppeltem Festphasen-Immunabsorptions-Test (ELISA)
Kollagen aus boviner Achillessehne ist ein natürlich vorkommendes Protein in Form von langgestreckten Fibrillen. Es kann verwendet werden bei Untersuchungen der fibrokartilaginären Zone, die das Kollagen zunächst durchqueren muss, bevor es in den Calcaneus eindringt. Es kann auch in Studien zur Wirkung von Wachstumsfaktoren auf den Kollagengehalt und die Vernetzung während der Achillessehnenheilung zum Einsatz kommen.
Kollagen aus der Achillessehne vom Rind wurde in einer Studie über Pflanzenextrakte als Inhibitoren von MMP-Kollagenasen, den mutmaßlichen Wirkstoffen beim Knorpelabbau bei Osteoarthritis und rheumatoider Arthritis, verwendet.

Biochem./physiol. Wirkung

Kollagen aus boviner Achillessehne ist ein natürlich vorkommendes Protein in Form von langgestreckten Fibrillen. Es kann bei Untersuchungen der fibrokartilaginären Zone verwendet werden, die das Kollagen zunächst durchqueren muss, bevor es in den Calcaneus eindringt. Es kann auch in Studien zur Wirkung von Wachstumsfaktoren auf den Kollagengehalt und die Vernetzung während der Achillessehnenheilung zum Einsatz kommen.
Kollagen ist ein unlösliches faseriges Protein, das Bestandteil der extrazellulären Matrix und des Bindegewebes ist. Es ist verantwortlich für die Fähigkeit des Gewebes, Dehnungen standzuhalten. Die langen Präkursoren, sogenannte Prokollagene, werden im ER synthetisiert und zusammengebaut, in den extrazellulären Raum sezerniert und zu Kollagenfasern verarbeitet. Die verschiedenen Kollagenarten bestehen aus Molekülen mit drei Polypeptidketten, die in einer dreifach helikalen Konformation angeordnet sind und in der Aminosäuresequenz leicht variieren. Die Primärstruktur ist ein sich wiederholendes Motiv mit Glycin in jeder dritten Position, dem häufig ein Prolin- oder 4-Hydroxyprolin-Rest vorausgeht.

Angaben zur Herstellung

Hergestellt mit dem Verfahren von Einbinder, J. und Schubert, M., J. Biol. Chem., 188, 335 (1951).

Rekonstituierung

Dieses Produkt ist ein unlösliches Kollagenpräparat. Es ist unlöslich in Wasser, wässrigen Puffern, verdünnter Säure und organischen Lösungsmitteln. Zur Verwendung als Substrat in Kollagenase-Assays kann dieses Kollagen als Suspension in 50 mM TES-Puffer, pH-Wert 7,4, mit 0,36 mM Calciumchlorid hergestellt werden.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Analysenzertifikate (COA)

Suchen Sie nach Analysenzertifikate (COA), indem Sie die Lot-/Chargennummer des Produkts eingeben. Lot- und Chargennummern sind auf dem Produktetikett hinter den Wörtern ‘Lot’ oder ‘Batch’ (Lot oder Charge) zu finden.

Besitzen Sie dieses Produkt bereits?

In der Dokumentenbibliothek finden Sie die Dokumentation zu den Produkten, die Sie kürzlich erworben haben.

Die Dokumentenbibliothek aufrufen

Kunden haben sich ebenfalls angesehen

J M Nagmoti et al.
Indian journal of medical microbiology, 26(1), 65-67 (2008-01-30)
Anaerobic gram-negative bacteria (AGNB) produce enzymes that play a significant role in the development of disease. We tested 50 AGNB isolates, 25 each from clinically diseased and healthy human sites for in vitro production of caseinase, collagenase, etc. Majority of
Yumi Kumagai et al.
Infection and immunity, 73(5), 2655-2664 (2005-04-23)
Porphyromonas gingivalis is a pathogen associated with adult periodontitis. It produces dipeptidyl aminopeptidase IV (DPPIV), which may act as a virulence factor by contributing to the degradation of connective tissue. We investigated the molecular mechanism by which DPPIV contributes to
E K Steffen et al.
Journal of clinical microbiology, 14(2), 153-156 (1981-08-01)
Thirty-three strains of anaerobic bacteria isolated from human clinical specimens were examined for the presence of heparinase, hyaluronidase, chondroitin sulfatase, gelatinase, collagenase, fibrinolysin, lecithinase, and lipase activities. Pronounced heparinase activity was limited to species of the genus Bacteroides. A number
S Bjelland et al.
Archives of dermatological research, 280(1), 50-53 (1988-01-01)
A simple assay measuring degradation of human epidermal keratin and bovine tendon collagen is presented. Insoluble protein substrate (30 mg) was incubated with 1 ml buffer and enzyme sample for 1 h at 37 degrees C, following addition of 1
M L Tanzer
Science (New York, N.Y.), 180(4086), 561-566 (1973-05-11)
The formation of collagen cross-links is attributable to the presence of two aldehyde-containing amino acids which react with other amino acids in collagen to generate difunctional, trifunctional, and tetrafunctional cross-links. A necessary prerequisite for the development of these cross-links is

Unser Team von Wissenschaftlern verfügt über Erfahrung in allen Forschungsbereichen einschließlich Life Science, Materialwissenschaften, chemischer Synthese, Chromatographie, Analytik und vielen mehr..

Setzen Sie sich mit dem technischen Dienst in Verbindung.