Allgemeine Beschreibung
Haupthistokompatibilitätskomplexe (Major Histocompatibility Complexes, MHC), die beim Menschen auch als humane Leukozytenantigene (HLA) bezeichnet werden, sind Zelloberflächenmoleküle, die durch Bestimmung der Histokompatibilität eine wichtige Rolle im Immunsystem aller Wirbeltiere spielen. Die Hauptfunktion von MHC besteht darin, aus Pathogenen stammende Peptidfragmente an der Oberfläche von Antigen-präsentierenden Zellen zu binden und zu präsentieren. MHC werden in drei Klassen unterteilt. Klasse-I-MHC sind Heterodimere, die aus einer transmembranen alpha-Kette und einer gängigen extrazellulären beta-Untereinheit bestehen. Die alpha-Kette enthält drei Domänen (alpha1, alpha2 und alpha3), wobei die alpha1-Domäne die Interaktion mit der beta2-Untereinheit vermittelt. Die alpha1- und alpha2-Domäne bilden die Antigen-Bindungsfurche. Klasse-II-MHC sind Heterodimere aus zwei transmembranen Einzelketten (alpha und beta), die jeweils zwei Domänen enthalten, wobei die N-terminale alpha1- und beta1-Domäne jeder Kette die Antigen-Bindungsfurche bilden. Zu den Klasse-III-Molekülen zählen mehrere Sekretionsproteine mit Immunfunktionen, einschließlich Komponenten des Komplementsystems, Zytokine und Hitzeschockproteine. Jede menschliche Zelle exprimiert sechs MHC-Klasse-I-Allele (ein HLA-A-, -B- und -C-Allel aus jeder Ausgangseinheit). Klassische MHC präsentieren den TCR von CD8+-T-Lymphozyten Antigene. Nicht klassische Moleküle (Klasse-IB-MHC) weisen Einschränkungen hinsichtlich Polymorphismus, Expressionsmustern und der präsentierten Antigene auf. Diese Gruppe ist unterteilt in eine Gruppe, die in den MHC-Loci (z. B. HLA-E, -F, -G) kodiert wird und eine, die nicht in den MHC-Loci kodiert wird (z. B. ULBP, Rae1 und H60).
Spezifität
Berichten zufolge bindet Klon W6/32 schwere Ketten der HLA-Klasse I von Maus, Ratte, Kaninchen und Meerschweinchen nur, wenn diese mit dem bovinen β2-Mikroglobulin (β2-m) aber nicht mit dem entsprechenden autologen β2-m in Zusammenhang stehen (Kahn-Perles, B., et al. (1987). J. Immunol. 138(7):2190–2196).
Klon W6/32 zielt in Abhängigkeit von den Leichtketten auf die schweren Ketten der HLA-Klasse I (HLA-A, -B, -C, -E und möglicherweise -F) ab, obwohl Klon W6/32 keine Affinität gegenüber der isolierten Leichtkette (β2-Mikroglobulin oder β2-m) aufweist. Ein enges Zusammenspiel zwischen β2-m-Rest 89 und einigen Resten innerhalb der zweiten Domäne der schweren Kette ist möglicherweise verantwortlich für die Bildung der antigenen W6/32-Determinante, die jedoch nur exprimiert (oder exponiert) wird, wenn β2-m nicht kovalent an die Schwerkette Cys121 binden kann (Kahn-Perles, B., et al. (1987). J. Immunol. 138(7):2190–2196). Mit Allel-spezifischen Peptiden und rekombinantem humanem β2-m rekonstituierte Zelloberflächen-MHC-I-Moleküle, die ein Methionin am N-Terminus enthalten, werden nicht von W6/32 erkannt (Shields, M.J. und Ribaudo, R.K. (1998). Tissue Antigens. 51(5):567–570). Berichten zufolge bindet Klon W6/32 schwere Ketten der HLA-Klasse I von Maus, Ratte, Kaninchen und Meerschweinchen nur, wenn diese mit dem bovinen β2-m aber nicht mit dem entsprechenden autologen β2-m in Zusammenhang stehen (Kahn-Perles, B., et al. (1987). J. Immunol. 138(7):2190–2196).
Immunogen
Membran aus humanen Mandellymphozyten-Präparationen (Barnstable, C.J., et al. (1978). Cell. 14(1):9–20).
Anwendung
Anti-HLA-Klasse-I-Antigen-Antikörper, Klon W6/32, Art.- Nr. MABN1783, zielt auf Antigene der HLA-Klasse I ab uns wurde in Affinitätsbindungs-, Durchflusszytometrie-, Immun-Affinitätsreinigungs-, Immunhistochemie-, Immunpräzipitations- und Neutralisierungsanwendungen getestet.
Qualität
Mittels Immunhistochemie in humanem Mandelgewebe beurteilt.
Immunhistochemische Analyse: Mit einer Verdünnung dieses Antikörpers im Verhältnis 1:1.000 wurden HLA-Klasse-I-Antigene in Aceton-fixierten gefrorenen Gewebeschnitten aus humanem Mandelgewebe nachgewiesen.
Zielbeschreibung
38,32 kDa (HLA-A; Uniprot P30443), 37,90 kDa (HLA-B; Uniprot Q96DW9), 38,14 kDa (HLA-C; Uniprot O19617), 37,92 kDa (HLA-E; Uniprot P13747) auf Grundlage der reifen polymorphen Formen berechnet, die anhand der UniProt-ID spezifiziert sind. ~43 kDa berichtet (Parham, P., et al. (1979). J. Immunol. 123(1): 342–349; Barnstable, C.J., et al. (1978). Cell. 14(1):9–20).
Physikalische Form
Aufgereinigtes monoklonales Maus-Antikörper-IgG2a in PBS ohne Konservierungsmittel.
Format: Aufgereinigt
Sonstige Hinweise
Konzentration: Die Konzentration entnehmen Sie bitte dem chargenspezifischen Datenblatt.
Rechtliche Hinweise
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