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14-392

Millipore

Grün fluoreszierendes Protein

Synonym(e):

GFP

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352200
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.32

Rekombinant

expressed in E. coli

Qualitätsniveau

Assay

>70%

Form

liquid

Mol-Gew.

Mw ~28 kDa

Verpackung

pkg of 300 μg

Hersteller/Markenname

Upstate®

Methode(n)

western blot: suitable

GenBank-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Allgemeine Beschreibung

Das N-terminale HIS-markierte Fusionsprotein entspricht dem grün fluoreszierenden Protein mit voller Länge, das in E. coli exprimiert wird. Das grün fluoreszierende Protein (GFP) ist ein in der Quallenart Aequorea victoria vorkommendes zytoplasmisches Protein.

Biochem./physiol. Wirkung

Das grün fluoreszierende Protein (GFP) wird mit vielen anderen Proteinen genspezifisch fusioniert, um nicht reaktive Chimären zu bilden. Diese sind dafür bekannt, ihre ursprüngliche biologische Aktivität sowie die fluoreszierenden Eigenschaften des nativen GFP beizubehalten. GFP agiert als Reporter bei der Genexpression und als Fusionsmarker bei Proteinlokalisierungsstudien an lebenden Zellen. Es wird bei spektroskopischen und mikroskopischen Untersuchungen eingesetzt und hilft beim Verständnis der biologischen Funktionen verschiedener Systeme. GFP ist hochstabil und kann bei In-vitro-Studien verwendet werden.

Qualität

Regelmäßig als Standard auf Proteingelen für Western Blot, zur Kalibrierung von Fluorometern und Mikroinjektion in Zellen und Gewebe beurteilt.

Physikalische Form

PBS enthält 20 % Glycerol.

Lagerung und Haltbarkeit

1 Jahr bei -20 °C

Rechtliche Hinweise

GenBank is a registered trademark of United States Department of Health and Human Services
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Although current implementations of super-resolution microscopy are technically approaching true molecular-scale resolution, this has not translated to imaging of biological specimens, because of the large size of conventional affinity reagents. Here we introduce slow off-rate modified aptamers (SOMAmers) as small
Sonit Kumar Gogoi et al.
Langmuir : the ACS journal of surfaces and colloids, 22(22), 9322-9328 (2006-10-18)
Recombinant Escherichia coli (E. coli) bacteria expressing green fluorescent protein (GFP) was used as a model system to investigate the antimicrobial activities of Ag nanoparticles (NPs). A convenient in situ method of Ag NP synthesis using sodium borohydride, in the
Vincent Jung et al.
Proteomics, 22(9), e2100031-e2100031 (2021-12-28)
Biolayer interferometry (BLI) is a technology which allows to study the affinity between two interacting macro-molecules and to visualize their kinetic of interaction in real time. In this work, we combine BLI interaction measurement with mass spectrometry in order to
J L Casey et al.
Protein engineering, 13(6), 445-452 (2000-07-06)
We produced a fluorescent antibody as a single recombinant protein in Escherichia coli by fusing a red-shifted mutant of green fluorescent protein (EGFP) to a single-chain antibody variable fragment (scFv) specific for hepatitis B surface antigen (HepBsAg). GFP is a
Elisa M York et al.
Biomedical optics express, 10(9), 4381-4394 (2019-10-01)
Autofluorescence of endogenous molecules can provide valuable insights in both basic research and clinical applications. One such technique is fluorescence lifetime imaging (FLIM) of NAD(P)H, which serves as a correlate of glycolysis and electron transport chain rates in metabolically active

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