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MilliporeSigma

R5125

Sigma-Aldrich

Ribonucleasa A from bovine pancreas

Type III-A, ≥85% RNase A basis (SDS-PAGE), 85-140 Kunitz units/mg protein

Sinónimos:

ARNasa, ARNasa A, Ribonucleasa pancreática, Ribonucleato 3′-pirimidinooligonucleotidohidrolasa

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About This Item

Número de CAS:
Comisión internacional de enzimas:
EC Number:
MDL number:
UNSPSC Code:
12352204
NACRES:
NA.54

biological source

bovine pancreas

type

Type III-A

assay

≥85% RNase A basis (SDS-PAGE)

form

lyophilized powder

specific activity

85-140 Kunitz units/mg protein

mol wt

~13,700

technique(s)

cell based assay: suitable

impurities

salt, essentially free

suitability

suitable for molecular biology

application(s)

diagnostic assay manufacturing

foreign activity

protease, essentially free

storage temp.

−20°C

InChI

1S/C9H14N4O3/c10-2-1-8(14)13-7(9(15)16)3-6-4-11-5-12-6/h4-5,7H,1-3,10H2,(H,11,12)(H,13,14)(H,15,16)

InChI key

CQOVPNPJLQNMDC-UHFFFAOYSA-N

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General description

La ARNasa, ribonucleasa A, es una endorribonucleasa que escinde los enlaces fosfodiéster del ARN monocatenario después de nucleótidos de pirimidina. Ataca el extremo 3′ fosfato (por ejemplo, el pG-pG-pC-pA-pG será escindido para dar pG-pG-pCp y A-pG). La mayor actividad la exhibe con ARN monocatenario. La ARNasa A es un polipéptido monocatenario que contiene cuatro puentes bisulfuro. Al contrario que la ARNasa B, no es una glucoproteína. Las ribonucleasas no hidrolizan el ADN porque el ADN carece de los grupos 2′-OH esenciales para la formación de los intermediarios cíclicos. La ARNasa A también puede hidrolizar el ARN de las muestras proteicas. La ARNasa A puede ser inhibida por alquilación de la His12 o la His119 y activada por sales de potasio y de sodio. La RNAasa se inhibe en presencia de iones de los metales pesados. La ARNasa también es inhibida competitivamente por el ADN.

Application

  • La ribonucleasa A se utiliza para eliminar el ARN de las preparaciones de ADN plasmídico y ADN genómico, y de las muestras de proteínas.
  • La ARNasa se utiliza también en el análisis de la secuencia del ARN y en los análisis de protección.
  • La RNasa A se ha utilizado como herramienta para el diseño de medicamentos asistido por ordenador.
  • La ARNasa A contribuye al análisis de las secuencias de ARN.
  • La ARNasa A hidroliza el ARN contenido en las muestras proteicas.
  • La ARNasa A apoya la purificación del ADN.
Ribonuclease A is used to remove RNA from DNA plasmid preparations and protein samples. Ribonuclease A is used for RNase protection assays, to remove unspecifically bound RNA, analysis of RNA sequences, to hydrolyze RNA contained in protein samples, and the purification of DNA. Ribonuclease A from bovine pancreas has been used in a study to assess nickel-dependent oxidative cross-linking of a protein. Ribonuclease A from bovine pancreas has also been used in a study to investigate equilibrium constants for nonspecific binding of proteins to DNA.

Biochem/physiol Actions

Ribonuclease A is an endoribonuclease that cleaves single stranded RNA after pyrimidine nucleotides. It attacks at the 3′ phosphate end. Ribonucleases do not hydrolyze DNA, because the DNA lacks 2′-OH groups essential for the formation of cyclic intermediates. RNase can also hydrolyze RNA from protein samples. RNase A can be inhibited by alkylation of His12 and His119 and activated by potassium and sodium salts.

Features and Benefits

Nuestra muy estable ribonucleasa A, ARNasa A, es idónea para la eliminación del ARN, la secuenciación del ARN y la purificación del ADN.

Preparation Note

Salt fractionated and chromatographically purified.

Analysis Note

Proteína determinada mediante E.

pictograms

Health hazard

signalword

Danger

hcodes

Hazard Classifications

Resp. Sens. 1

Storage Class

11 - Combustible Solids

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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G Gill et al.
Chemical research in toxicology, 10(3), 302-309 (1997-03-01)
A model protein, ribonuclease A (bovine pancreas), was examined for its ability to coordinate Ni2+ and promote selective oxidation. In the presence of a peracid such as monopersulfate, HSO5-, nickel induced the monomeric RNase A to form dimers, trimers, tetramers
E S Jenuwine et al.
Analytical biochemistry, 242(2), 228-233 (1996-11-15)
Quantitative zonal DNA affinity chromatography may be used to determine accurate equilibrium constants for the binding of proteins nonspecifically to DNA. Zonal quantitative affinity chromatography has not previously been applied to the determination of binding constants of proteins to DNA
J Castro et al.
Cytometry, 14(7), 793-804 (1993-10-01)
An easy method for preparation of bare cell nuclei from fresh solid tissues for DNA flow cytometry is described. Pieces of up to 2 x 2 x 2 mm3 size from fresh tissues were fixed in formalin. After removal of
Aida Muslimovic et al.
Nature protocols, 3(7), 1187-1193 (2008-07-05)
Phosphorylation of histone protein H2AX on serine 139 (gamma-H2AX) occurs at sites flanking DNA double-stranded breaks (DSBs) and can provide a measure of the number of DSBs within a cell. We describe a flow cytometry-based method optimized to measure gamma-H2AX
Yi He et al.
Clinical epigenetics, 14(1), 101-101 (2022-08-14)
Vascular smooth muscle cell (VSMC) phenotype switching is critical for neointima formation, which is the major cause of restenosis after stenting or coronary artery bypass grafting. However, the epigenetic mechanisms regulating phenotype switching of VSMCs, especially histone methylation, are not

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