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MilliporeSigma

C7438

Sigma-Aldrich

Chaperonin 10 from Escherichia coli

≥95.0% (SDS-PAGE), recombinant, expressed in E. coli overproducing strain, lyophilized powder

Sinónimos:

GroES

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About This Item

MDL number:
UNSPSC Code:
12352200
NACRES:
NA.32

biological source

Escherichia coli

Quality Level

recombinant

expressed in E. coli overproducing strain

assay

≥95.0% (SDS-PAGE)

form

lyophilized powder

technique(s)

activity assay: suitable

UniProt accession no.

storage temp.

2-8°C

Gene Information

human ... HSPE1(3336)

Biochem/physiol Actions

Chaperonin60 (GroEL) and chaperonin10 (GroES) belong to the ubiquitous family of heat-shock molecular chaperones found in prokaryotes and in eukaryotic organelles. The chaperonins assist the folding of nascent, organelle-imported or stress-destabilized polypeptides. In vitro, purified GroEL together with purified GroES in the presence of Mg-ATP facilitate refolding and reactivation of denatured proteins, e.g., the photosynthetic enzyme rubisco and the mitochondrial enzyme rhodanese.
The folding activity of a 1:1 molar mixture of GroEL and GroES was tested using urea-denatured rhodanese. At least 2-fold reactivation of rhodanese over the spontaneous reactivation was obtained.

Packaging

Package size based on protein content.

Physical form

Lyophilized powder containing Tris buffer salts, potassium chloride, dithiothreitol and trehalose as stabilizer.

Storage Class

11 - Combustible Solids

wgk_germany

WGK 3

flash_point_f

Not applicable

flash_point_c

Not applicable

ppe

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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