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生物源
rabbit
品質等級
共軛
unconjugated
抗體表格
affinity isolated antibody
抗體產品種類
primary antibodies
無性繁殖
polyclonal
形狀
buffered aqueous glycerol solution
物種活性
rat, mouse, human
技術
microarray: suitable
western blot: suitable
UniProt登錄號
運輸包裝
wet ice
儲存溫度
−20°C
目標翻譯後修改
phosphorylation (pSer199/pSer202)
基因資訊
human ... MAPT(4137)
mouse ... Mapt(17762)
rat ... Mapt(29477)
一般說明
Tau(τ)，别名MAPT（微管相关蛋白tau），由位于人染色体17q21.3上的基因编码。高度表达于神经元细胞，在轴突中浓度最高。
Tau蛋白属微管相关磷蛋白(MAP)，主要在中枢神经系统神经元中表达。在微管蛋白聚合中发挥重要作用，促进微管装配和稳定。tau蛋白的生物活性取决于其磷酸化程度。抗-磷酸化Tau(pSer199/202)抗体可用于微阵列和蛋白质印迹分析(western blotting)。还可用于免疫印迹分析。兔抗-磷酸化Tau (pSer199/202)抗体与人Tau (pSer199/202)(45-68 kD)特异性反应。
Tau蛋白属微管相关磷蛋白(MAP)，主要在中枢神经系统神经元中表达。在微管蛋白聚合中发挥重要作用，促进微管装配和稳定。tau蛋白的生物活性取决于其磷酸化程度。抗-磷酸化Tau(pSer199/202)抗体可用于微阵列和蛋白质印迹分析(western blotting)。还可用于免疫印迹分析。兔抗-磷酸化Tau(pSer199/202)抗体与人Tau (pSer199/202)(45-68 kD)特异性反应。
免疫原
化学合成人tau蛋白含丝氨酸199和丝氨酸202区域来源的磷酸肽。
應用
兔生产的抗-磷酸化Tau(pSer199/202)抗体已用于：
- 免疫细胞化学
- 免疫组织化学
- 蛋白质印迹(western blot)
抗-磷酸化Tau (pSer199/202)抗体（用含0.3% Triton X-100和0.5% BSA的PBS1:1000稀释）可用于通过免疫细胞化学法鉴定蛋白聚集体。还可作为一抗（1: 3000稀释）用于免疫组织化学分析。
生化／生理作用
Tau(τ)在微管结构的组装和维持中起着至关重要的作用。tau(τ)缺失会导致发育迟缓和学习困难。其基因表达与阿尔茨海默症(AD)的发展有关。τ基因变异会提高罹患散发性tau蛋白病(sporadic tauopathies)、进行性核上性麻痹(PSP)和皮质基底节变性的风险。
外觀
溶于100 μl 杜氏磷酸盐缓冲液（不含Mg2+和Ca2+），pH 7.3，含50%甘油、1.0 mg/ml BSA（IgG，无蛋白酶）和0.05%叠氮化钠。本品的抗体量足够进行10次免疫印迹分析。
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危險分類
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儲存類別代碼
10 - Combustible liquids
水污染物質分類（WGK）
WGK 3
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320.0 °F - closed cup
閃點（°C）
160 °C - closed cup
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Yan-Bin Shi et al.
Frontiers in aging neuroscience, 12, 596894-596894 (2020-12-29)
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Tian Tu et al.
Frontiers in aging neuroscience, 12, 93-93 (2020-06-02)
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Feng-Qin Zhou et al.
Alzheimer's research & therapy, 10(1), 40-40 (2018-04-25)
Alzheimer's disease (AD) is a devastating neurodegenerative disorder bearing multiple pathological hallmarks suggestive of complex cellular/molecular interplay during pathogenesis. Transgenic mice and nonhuman primates are used as disease models for mechanistic and translational research into AD; the extent to which
Rodrigo S Chaves et al.
BMC neuroscience, 11, 144-144 (2010-11-12)
Protein aggregates containing alpha-synuclein, beta-amyloid and hyperphosphorylated tau are commonly found during neurodegenerative processes which is often accompanied by the impairment of mitochondrial complex I respiratory chain and dysfunction of cellular systems of protein degradation. In view of this, we
Xia Hu et al.
Frontiers in neuroanatomy, 11, 45-45 (2017-06-24)
Genetic variations in the vacuolar protein sorting 10 protein (Vps10p) family have been linked to Alzheimer's disease (AD). Here we demonstrate deposition of fragments from the Vps10p member sortilin at senile plaques (SPs) in aged and AD human cerebrum. Sortilin
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