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Merck
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文件

G5671

Sigma-Aldrich

抗半乳凝素-8抗体,小鼠单克隆

~1.0 mg/mL, clone VA-11.25, purified from hybridoma cell culture

同義詞:

抗Gal-8, 抗LGALS8, 抗PCTA1, 抗凝集素,半乳糖苷结合,可溶,8, 抗前列腺癌肿瘤抗原1

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About This Item

分類程式碼代碼:
12352203
NACRES:
NA.41

生物源

mouse

共軛

unconjugated

抗體表格

purified from hybridoma cell culture

抗體產品種類

primary antibodies

無性繁殖

VA-11.25, monoclonal

形狀

buffered aqueous solution

分子量

antigen ~34 kDa

物種活性

mouse, rat, human

濃度

~1.0 mg/mL

技術

immunocytochemistry: suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: 1-2 μg/mL using rat galectin 8 recombinant protein

同型

IgM

UniProt登錄號

運輸包裝

dry ice

儲存溫度

−20°C

目標翻譯後修改

unmodified

基因資訊

human ... LGALS8(3964)
mouse ... Lgals8(56048)
rat ... Lgals8(116641)

一般說明

半乳凝素特异性结合β-半乳糖苷。目前已发现15种哺乳动物半乳凝素。半乳凝素8含有两个由短肽连接的CRD结构。
抗-半乳凝素8(小鼠IgM亚型)单克隆抗体来自于小鼠骨髓瘤细胞和重组大鼠半乳凝素8免疫的BALB/c小鼠脾细胞融合而VA-11.25杂交瘤细胞。半乳凝素属于糖类结合蛋白家族。就这一家族的蛋白而言,半乳凝素8的独特性在于通过同一基因编码出多种形式的蛋白。

特異性

本抗体与半乳凝素3和半乳凝素9的交叉反应性较低。

免疫原

重组大鼠半乳凝素8。

應用

小鼠抗半乳凝素-8抗体已用于:
  • 免疫印迹
  • 免疫细胞化学
  • 酶联免疫吸附测定(ELISA)

生化/生理作用

半乳凝素(Galectin)属糖结合蛋白家族。这类蛋白在富含N-乙酰乳糖胺复合糖的糖识别域(CRD)和特异性上具有相似性。半乳凝素与糖类的结合可调控细胞增殖、死亡和迁移,参与癌症发生发展。半乳凝素8是一种分泌型蛋白质,两个CRD结构域需要同时激活才能调节细胞黏附。它可与整合素形成复合物,启动整合素介导的信号级联放大。与之相反的是,过量蛋白会通过与整合素相互作用而负性调节细胞黏附。这些半乳凝素8相关信号有助于确定可进行细胞黏附和迁移的区域。它可能参与肿瘤转化。

外觀

溶于0.01 M磷酸盐缓冲液(pH 7.4)中,含有15 mM叠氮化钠。

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Human galectin-8 isoforms and cancer
Bidon WN and Le Pennec JP
Glycoconjugate Journal, 19(7-9), 557-563 (2002)
Laurent Ingrassia et al.
Current medicinal chemistry, 13(29), 3513-3527 (2006-12-16)
Galectins form a family of carbohydrate-binding proteins defined by their affinity for beta-galactosides containing glycoconjugates. The carbohydrate recognition domain (CRD) is responsible for the specificity of galectins for saccharides. This binding may result in modulated cell proliferation, cell death and
G A Rabinovich
Cell death and differentiation, 6(8), 711-721 (1999-09-01)
Galectins constitute a family of evolutionarily conserved animal lectins, which are defined by their affinity for poly-N-acetyllactosamine-enriched glycoconjugates and sequence similarities in the carbohydrate recognition domain. During the past decade, attempts to dissect the functional role for galectins in vivo
Nathalie Bidon-Wagner et al.
Glycoconjugate journal, 19(7-9), 557-563 (2004-02-06)
Galectins are animal lectins that can specifically bind beta-galactosides. Thirteen galectins have already been described. This review focuses on a specific member of this family: galectin-8. This galectin was discovered in prostate cancer cells eight years ago and has been
Yehiel Zick et al.
Glycoconjugate journal, 19(7-9), 517-526 (2004-02-06)
Galectin-8 belongs to the family of tandem-repeat type galectins. It consists as several isoforms, each made of two domains of approximately 140 amino-acids, both having a carbohydrate recognition domain (CRD). These domains are joined by a 'link peptide' of variable

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