MABS1254

抗-O-GlcNAc抗体，克隆CTD110.6

clone CTD110.6, from mouse

• 同義詞: O-GlcNAc, beta-O-GlcNAc, O-Linked N-Acetylglucosamine, beta-O-linked N-acetylglucosamine
• 分類程式碼代碼: 12352203
• eCl@ss: 32160702
• NACRES: NA.41

屬性

• 生物源: mouse
• 品質等級: 100
• 抗體表格: purified immunoglobulin
• 抗體產品種類: primary antibodies
• 無性繁殖: CTD110.6, monoclonal
• 物種活性（以同源性預測）: all
• 技術: ELISA: suitable; immunoprecipitation (IP): suitable; western blot: suitable
• 同型: IgMκ
• 目標翻譯後修改: glycosylation
• 基因資訊: human ... OGT(8473)

描述

一般說明

通过丝氨酸或苏氨酸残基上的羟基部分通过β-连接的N-乙酰氨基葡萄糖（β-GlcNAc）对蛋白质进行翻译后修饰称为O-连接的β-GlcNAc或简称为O-GlcNAc。O-GlcNAc是所有动植物核质区室中最丰富的翻译后修饰之一。与其他类型的蛋白质糖基化不同，O-GlcNAc仅发生在核和细胞质区室中，通常不进行进一步修饰以形成更细长的结构。此外，O-GlcNAc糖基化是一个高度动态且可逆的过程。O-GlcNAc转移酶(OGT)将O-GlcNAc附着在特定丝氨酸或苏氨酸残基的蛋白质上，而O-GlcNAcase催化从蛋白质中去除/水解O-GlcNAc。实际上，O-GlcNAc糖基化和丝氨酸/苏氨酸磷酸化之间的动态相互作用在调节细胞信号传导中起着重要作用。Tau和RNA聚合酶II（Pol II）是两种众所周知的蛋白质，它们通过O-GlcNAc糖基化进行修饰。在阿尔茨’海默氏病的人脑中，tau被广泛磷酸化，而O-GlcNAc糖基化较少。类似地，当转录的延伸阶段开始时，O-GlcNAc被去除并在Poly II CTD上被O-磷酸盐取代。

特異性

克隆CTD110.6特异性检测到具有β-O-连接GlcNAc的丝氨酸和苏氨酸残基，但未检测α-O-连接GlcNAc的丝氨酸和苏氨酸残基。GlcNAc（而非GalNAc）的存在消除了对靶标修饰的检测。克隆CTD110.6不能识别具有未修饰丝氨酸和苏氨酸残基的肽（Comer，F.I.，et al.（2001）.Anal.Biochem.293（2）:169-177）。

目标修饰不是物种特异性的。

免疫原

具有O-GlcNAc修饰的丝氨酸残基的KLH偶联肽。

表位：β-O-连接的GlcNAc。

應用

抗O-GlcNAc抗体，克隆CTD110.6是抗O-GlcNAc的抗体，用于蛋白质印迹、ELISA、免疫沉淀。

研究子类别
一般翻译后修饰

研究类别
信号传导

蛋白质印迹分析：1.0 µg/mL样品的代表性批次在7.5-15 µg野生型小鼠胚胎成纤维细胞(MEF)裂解物中检测到O-GlcNAc糖基化蛋白，但未检测到O-GlcNAc转移酶/OGT缺陷型MEF裂解物（由Dr.Natasha Zachara和Gokben Yildirir，M.S.提供）。
ELISA分析：一个代表性批次检测到具有单个O-GlcNAc糖基化丝氨酸或苏氨酸的RNA聚合酶II C末端结构域(CTD)肽(YSPTSPS)，但未检测到相应的未修饰肽（Comer，F.I.，et al.（2001）.Anal.Biochem.293（2）:169-177）。
免疫沉淀分析： 一个代表性批次免疫沉淀来自人多能干细胞（hPSC）的O-GlcNAc糖基化蛋白（Maury，J.J.，et al.（2013）.Stem Cell Res. 11（2）:926-937）。
免疫沉淀分析： 一个代表性批次免疫沉淀来自HeLa细胞提取物的O-GlcNAc糖基化蛋白（Comer，F.I.，et al.（2001）.Anal.Biochem.293（2）:169-177）。
蛋白质印迹分析：一个代表性批次在未分化、分化和终末分化的人多能干细胞（hPSC）中检测到相似水平的细胞O-GlcNAc糖基化（Maury，J.J.，et al.（2013）.Stem Cell Res. 11（2）:926-937）。
蛋白质印迹分析：一个代表性批次检测到具有β-O-连接GlcNAc的BSA偶联的RNA聚合酶II C末端结构域(CTD)肽(YSPTSPS)，未检测到不具有α-O-连接GlcNAc的该肽或相应的未修饰肽。GlcNAc（而非GalNAc）的存在消除了目标条带的检测（Comer，F.I.，et al.（2001）.Anal.Biochem.293（2）:169-177）。
蛋白质印迹分析：一个代表性批次检测到HeLa核提取物中的O-GlcNAc糖基化蛋白，以及通过小麦胚芽凝集素(WGA)柱从HeLa核&胞质提取物中纯化的O-GlcNAc糖基化蛋白。在免疫印迹之前用免疫原肽阻断抗体消除了靶条带检测（Comer，F.I.，et al.（2001）.Anal.Biochem.293（2）:169-177）。
蛋白质印迹分析：一个代表性批次在用氨基葡萄糖苷酶抑制剂PUGNAc和己糖胺途径中间体氨基葡萄糖处理的Jurkat细胞中检测到O-GlcNAc糖基化蛋白的上调（Comer，F.I.，et al.（2001）.Anal.Biochem.293（2）:169-177）。

品質

通过蛋白质印迹法在HeLa细胞裂解物中进行评价。

蛋白质印迹分析：4.0 µg/mL的该抗体在10 µg HeLa细胞裂解物中检测到O-GlcNAc糖基化蛋白。

標靶描述

可变，取决于O-GlcNAc糖基化蛋白的大小。

外觀

形式：纯化

纯化的小鼠单克隆IgMκ抗体，溶于含0.05%叠氮化钠的PBS中。

儲存和穩定性

自接收之日起，在2-8°C下可稳定保存1年。

其他說明

浓度：请参考特定批次的数据表。

免責聲明

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安全資訊

• 儲存類別代碼: 10 - Combustible liquids
• 水污染物質分類（WGK）: WGK 2
• 閃點（°F）: Not applicable
• 閃點（°C）: Not applicable