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E2264

Sigma-Aldrich

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola

recombinant, expressed in E. coli, 30 U/mg

동의어(들):

Elizabethkingia miricola, Endo-β-N-acetylglucosaminidase F3, Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia (Chryseobacterium/Flavobacterium) meningosepticum

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About This Item

효소 위원회 번호:
MDL number:
UNSPSC 코드:
12352204
NACRES:
NA.32

재조합

expressed in E. coli

Quality Level

결합

(N-linked)

양식

solution

특이 활성도

30 U/mg

분자량

32 kDa

배송 상태

wet ice

저장 온도

2-8°C

애플리케이션

Endoglycosidase F3 from Elizabethkingia miricola has been used to analyze core fucosylation and tryptic digests of serum proteins.

생화학적/생리학적 작용

Cleaves asparagine-linked biantennary and triantennary complex, oligosaccharides depending on the state of core fucosylation and peptide linkage.
Endoglycosidase F3 belongs to the glycoside hydrolase family 18 (GH18). It has hydrolytic activity. Endoglycosidase F3 glycosylates α-1,6-fucosylated GlcNAc derivative to give natural, core fucosylated complex-type N-glycopeptides.

포장

Supplied with 5× Reaction Buffer, 250 mM sodium acetate, pH 4.5

단위 정의

One unit will release N-linked oligosaccharides from 1 μmole of denatured porcine fibrinogen in 1 minute at 37 °C, pH 4.5.

물리적 형태

Aseptically filled solution in 20 mM Tris-HCl, pH 7.5

Storage Class Code

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

Flash Point (°F)

Not applicable

Flash Point (°C)

Not applicable

개인 보호 장비

Eyeshields, Gloves, multi-purpose combination respirator cartridge (US)


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Characterization of novel endo-beta-N-acetylglucosaminidases from Sphingobacterium species, Beauveria bassiana and Cordyceps militaris that specifically hydrolyze fucose-containing oligosaccharides and human IgG
Huang Y, et al.
Scientific reports, 8(1), 246-246 (2018)
Chemical Biology of Glycoproteins (2017)
Advances in Carbohydrate Chemistry (2016)
Quantitative analysis of core fucosylation of serum proteins in liver diseases by LC-MS-MRM
Ma J, et al.
Journal of proteomics, 189, 67-74 (2018)
Roger S Zou et al.
Aging, 3(10), 968-984 (2011-10-13)
A distinct conformational transition from the α-helix-rich cellular prion protein (PrPC) into its β-sheet-rich pathological isoform (PrPSc) is the hallmark of prion diseases, a group of fatal transmissible encephalopathies that includes spontaneous and acquired forms. Recently, a PrPSc-like intermediate form

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