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06-1340

Sigma-Aldrich

抗磷酸化-IKK-epsilon (Ser172) 抗体

from rabbit, purified by affinity chromatography

别名:

Inhibitor of nuclear factor kappa-B kinase subunit epsilon, I-kappa-B kinase epsilon, IKK-E, IKK-epsilon, IkBKE, Inducible I kappa-B kinase, IKK-i

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About This Item

分類程式碼代碼:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

生物源

rabbit

品質等級

抗體表格

affinity isolated antibody

抗體產品種類

primary antibodies

無性繁殖

polyclonal

純化經由

affinity chromatography

物種活性

human, mouse

物種活性(以同源性預測)

rat (based on 100% sequence homology)

技術

western blot: suitable

NCBI登錄號

UniProt登錄號

運輸包裝

wet ice

目標翻譯後修改

phosphorylation (pSer172)

基因資訊

human ... IKBKE(9641)

一般說明

核因子κ-B激酶亚基ε抑制剂(UniProt:Q14164;也称为EC:2.7.11.10,I-κ-B激酶ε,IKK-E,IKK-ε,IkBKE,诱导型Iκ-B激酶,IKK-i)由人IkBKE(也称为IKKE,IKKI,KIAA0151)基因(基因ID:9641)编码。IKK-ε是一种同型二聚丝氨酸/苏氨酸激酶,在脾脏,胸腺,外周血白细胞,胰腺和胎盘中高度表达。其活性由脂多糖和TNF-α诱导。它通过激活I型IFN,NF-κB和STAT信号传导在调节对病毒感染的炎症反应中起重要作用。IKK-ε可以被IKBKb/IKKb自身磷酸化或磷酸化,并且通过与ATP依赖性RNA解旋酶DDX3X的相互作用增强了丝氨酸172的磷酸化。其ATP结合位点位于氨基酸15至23。据报道,IKK-ε可磷酸化NF-κ-B的抑制剂,导致其泛素化和降解。在激活病毒RNA传感器(例如RIG-I样受体)后,它与DDX3X结合并磷酸化干扰素调节因子(IRF),IRF3和IRF7以及DDX3X。该活性允许IRF3随后的同源二聚化和核易位,导致促炎和抗病毒基因(包括IFNB)的转录激活。为了建立这样的抗病毒状态,IKBKE形成了几种不同的复合物,其组成取决于细胞和细胞刺激物的类型。已经描述了通过选择性剪接产生的IKK-ε的两种亚型。

特異性

该抗体识别在Ser172处磷酸化的IKK-ε。

免疫原

对应于人IKK-ε磷酸化在Ser10处的线性肽。
表位:磷酸化Ser172

應用

研究子类别
免疫球蛋白 & 免疫学
研究类别
炎症 & 免疫学
该抗磷酸化IKK-ε(Ser172)抗体经过验证可用在WB中检测磷酸化IKK-ε(Ser172)。

品質

已通过蛋白质印迹在经CD3+CD28处理和未经处理的Jurkat细胞裂解液中进行了评估。

蛋白质印迹分析:该抗体的1:1,000稀释液在10 µg CD3+CD28处理和未处理的Jurkat细胞裂解液上检测到IKK-ε。

標靶描述

观测值〜90 kDa

外觀

亲和纯化
纯化的兔多克隆IgG,溶于含有0.1 M Tris-甘氨酸(pH 7.4)、150 M NaCl、0.05%叠氮化钠和30%甘油的缓冲液中。

儲存和穩定性

自收到之日起在-20°C可稳定保存1年。

分析報告

对照
经CD3+CD28处理和未处理的Jurkat细胞裂解液

其他說明

浓度:请参考批次特异性浓缩物的分析证书。

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儲存類別代碼

10 - Combustible liquids

水污染物質分類(WGK)

WGK 1


分析证书(COA)

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Measles virus suppresses RIG-I-like receptor activation in dendritic cells via DC-SIGN-mediated inhibition of PP1 phosphatases.
Mesman, AW; Zijlstra-Willems, EM; Kaptein, TM; de Swart, RL; Davis, ME; Ludlow, M; Duprex et al.
Cell host & microbe null
Sonja I Gringhuis et al.
Nature communications, 5, 3898-3898 (2014-05-29)
Carbohydrate-specific signalling through DC-SIGN provides dendritic cells with plasticity to tailor immunity to the nature of invading microbes. Here we demonstrate that recognition of fucose-expressing extracellular pathogens like Schistosoma mansoni and Helicobacter pylori by DC-SIGN favors T helper cell type-2

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