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S1826

Sigma-Aldrich

Sialic Acid Aldolase from Escherichia coli K12

recombinant, expressed in E. coli BL21, ≥3.0 units/mg protein

Sinónimos:

N-Acetylneuraminate lyase, N-Acetylneuraminate pyruvate-lyase (N-acetyl-D-mannosamine-forming)

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About This Item

Comisión internacional de enzimas:
4.1.3.3 (BRENDA, IUBMB)
Número MDL:
MFCD00131656
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

recombinante

expressed in E. coli BL21

Nivel de calidad

200

formulario

lyophilized powder

actividad específica

≥3.0 units/mg protein

mol peso

33.4 kDa

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−20°C

Descripción general

Sialic acid aldolases, or N-acetylneuraminate lyases, catalyze the reversible aldol cleavage of N-acetylneuraminic acid to form pyruvate and N-acetyl-D-mannosamine. In nature, N-acetylneuraminate lyase mainly occurs in pathogens.

Aplicación

Sialic acid aldolase can be used to synthesize unnatural sugars of C(6) to C(10) for the design of antagonists and inhibitors of glycoenzymes.

Definición de unidad

One unit will catalyze the formation of 1.0 μmol Neu-5-Ac from Man-N-Ac and pyruvate per minute at 37°C at pH 8.0.

Forma física

Lyophilized powder containing Tris-HCl and NaCl

Nota de análisis

Enzymatic activity assays are performed in Tris-HCl buffer (100 mM, pH 7.5) containing Neu-5-Ac (10 mM) at 37 °C for 15 min and analyzed using capillary electrophoresis with UV detection at 200 nm.

Pictogramas

Exclamation mark
GHS07

Palabra de señalización

Warning

Frases de peligro

H315,H319,H335

Consejos de prudencia

P261 - P305 + P351 + P338

Clasificaciones de peligro

Eye Irrit. 2 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

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Chien-Yu Chou et al.
The Journal of biological chemistry, 286(16), 14057-14064 (2011-01-29)
In a recent directed-evolution study, Escherichia coli D-sialic acid aldolase was converted by introducing eight point mutations into a new enzyme with relaxed specificity, denoted RS-aldolase (also known formerly as L-3-deoxy-manno-2-octulosonic acid (L-KDO) aldolase), which showed a preferred selectivity toward
Guiomar Sánchez-Carrón et al.
Applied and environmental microbiology, 77(7), 2471-2478 (2011-02-15)
N-Acetylneuraminate lyases (NALs) or sialic acid aldolases catalyze the reversible aldol cleavage of N-acetylneuraminic acid (Neu5Ac) to form pyruvate and N-acetyl-d-mannosamine (ManNAc). In nature, N-acetylneuraminate lyase occurs mainly in pathogens. However, this paper describes how an N-acetylneuraminate lyase was cloned
Jozef Nahálka et al.
Organic & biomolecular chemistry, 7(9), 1778-1780 (2009-07-11)
Active inclusion bodies of polyphosphate kinase 3 and cytidine 5'-monophosphate kinase were combined with whole cells that co-express sialic acid aldolase and CMP-sialic acid synthetase. The biocatalytic mixture was used for the synthesis of CMP-sialic acid, which was then converted

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