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Merck

H0402

Sigma-Aldrich

Heparin−Agarose

(1:1 suspension in a 20% ethanol solution)

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About This Item

Número MDL:
Código UNSPSC:
23151817
NACRES:
NA.56

origen biológico

heparin from Porcine intestinal mucosa

Nivel de calidad

Formulario

(1:1 suspension in a 20% ethanol solution)

Matriz

4% beaded agarose

activación de la matriz

epichlorohydrin

unión a la matriz

terminal aldehyde by reductive amination to amine linker

espaciador de matriz

7 atoms

capacidad

≥0.5 mg/mL binding capacity (thrombin)

temp. de almacenamiento

2-8°C

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Aplicación

Heparin agarose is developed from porcine intestinal mucosa and is used in affinity chromatography. Heparin agarose has been used in studies to provide information on human monocytic ehrlichiosis, tumor necrosis and the effects of coagulation from Vipera snake venom.

Forma física

1:1 suspension in a 20% ethanol solution

Nota de preparación

Prepared by end-point attachment for high-efficiency fractionation of antithrombin III and other specific binding proteins

Pictogramas

Flame

Palabra de señalización

Warning

Frases de peligro

Clasificaciones de peligro

Flam. Liq. 3

Código de clase de almacenamiento

3 - Flammable liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

104.0 °F - closed cup

Punto de inflamabilidad (°C)

40 °C - closed cup


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Efficient immobilization of biomacromolecules on material surfaces is a key to development in areas of regenerative medicine and tissue engineering. However, strong and irreversible immobilization of cytokines on surfaces often diminishes their biological functionality. A destructive hydrophobic interaction between the
W H Yu et al.
The Journal of biological chemistry, 275(6), 4183-4191 (2000-02-08)
Many matrix metalloproteinases (MMPs) are tightly bound to tissues; matrilysin (MMP-7), although the smallest of the MMPs, is one of the most tightly bound. The most likely docking molecules for MMP-7 are heparan sulfate proteoglycans on or around epithelial cells
Glycosaminoglycan binding assays.
A J Hoogewerf et al.
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.), 138, 173-177 (2000-06-07)
B A Kluszynski et al.
The Journal of biological chemistry, 272(21), 13541-13547 (1997-05-23)
We have studied the ability of histidine-rich glycoprotein (HRG) to neutralize the anticoagulant activity of heparin in plasma and in a purified component clotting assay. Addition of HRG to plasma or to the purified component assay did not neutralize the
Miriam Corredor et al.
Biophysical journal, 110(6), 1291-1303 (2016-03-31)
Semaphorin3A (Sema3A) is a vertebrate-secreted protein that was initially characterized as a repulsive-guidance cue. Semaphorins have crucial roles in several diseases; therefore, the development of Sema3A inhibitors is of therapeutic interest. Sema3A interacts with glycosaminoglycans (GAGs), presumably through its C-terminal

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