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AV32141

Sigma-Aldrich

Anti-PRMT3 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Sinónimos:

Anti-Protein arginine methyltransferase 3

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About This Item

Código UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

origen biológico

rabbit

Nivel de calidad

conjugado

unconjugated

forma del anticuerpo

affinity isolated antibody

tipo de anticuerpo

primary antibodies

clon

polyclonal

Formulario

buffered aqueous solution

mol peso

60 kDa

reactividad de especies

bovine, rat, guinea pig, horse, mouse, human, dog

concentración

0.5 mg - 1 mg/mL

técnicas

western blot: suitable

Nº de acceso NCBI

Nº de acceso UniProt

Condiciones de envío

wet ice

temp. de almacenamiento

−20°C

modificación del objetivo postraduccional

unmodified

Información sobre el gen

human ... PRMT3(10196)

Inmunógeno

Synthetic peptide directed towards the middle region of human PRMT3

Aplicación

Rabbit Anti-PRMT3 antibody can be used for western blot assays at 2μg/ml.

Acciones bioquímicas o fisiológicas

PRMT3 is a ribosomal protein methyltransferase that affects the cellular level of ribosomal subunits

Secuencia

Synthetic peptide located within the following region: FSSYGHYGIHEEMLKDKIRTESYRDFIYQNPHIFKDKVVLDVGCGTGILS

Forma física

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

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10 - Combustible liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

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Not applicable

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J Tang et al.
The Journal of biological chemistry, 273(27), 16935-16945 (1998-06-27)
Methylation is one of the many post-translational modifications that modulate protein function. Although asymmetric NG,NG-dimethylation of arginine residues in glycine-arginine-rich domains of eucaryotic proteins, catalyzed by type I protein arginine N-methyltransferases (PRMT), has been known for some time, members of
Rafal Swiercz et al.
The Biochemical journal, 386(Pt 1), 85-91 (2004-10-12)
PRMT3 (protein arginine methyltransferase 3) is one of four type I arginine methyltransferases that catalyse the formation of asymmetric dimethylarginine. PRMT3 is unique in that its N-terminus harbours a C2H2 zinc-finger domain that is proposed to confer substrate specificity. In

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