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42603

Sigma-Aldrich

Lignin Peroxidase

powder, slightly beige, >0.1 U/mg

Sinónimos:

LiP, Ligninase, Peroxidase, lignin

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About This Item

Número de CAS:
Número MDL:
Código UNSPSC:
12352204
NACRES:
NA.54

formulario

powder

actividad específica

>0.1 U/mg

color

slightly beige

Condiciones de envío

wet ice

temp. de almacenamiento

−20°C

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Lignin peroxidase is a fungal enzyme which has a key role in the ligninolytic cycle, the process by which the structural component of plant walls, lignin, is degraded.

Epoxide hydrolase is an enantioselective catalyst for the hydrolytic kinetic resolution of expoxides.

Envase

Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.

Definición de unidad

One unit corresponds to the amount of enzyme, which oxidizes 1 μmole 3.4-dimethoxybenzyl alcohol per minute at pH 3.0 and 30 °C

Pictogramas

Health hazardExclamation mark

Palabra de señalización

Danger

Frases de peligro

Consejos de prudencia

Clasificaciones de peligro

Resp. Sens. 1 - Skin Irrit. 2 - STOT SE 3

Órganos de actuación

Respiratory system

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 3

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable

Equipo de protección personal

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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E N Jacobsen
Accounts of chemical research, 33(6), 421-431 (2000-07-13)
The discovery of the metal salen-catalyzed asymmetric ring-opening (ARO) of epoxides is chronicled. A screening approach was adopted for the identification of catalysts for the addition of TMSN(3) to meso-epoxides, and the chiral (salen)CrN(3) complex was identified as optimal. Kinetic
Andrew T Smith et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 106(38), 16084-16089 (2009-10-07)
The surface oxidation site (Trp-171) in lignin peroxidase (LiP) required for the reaction with veratryl alcohol a high-redox-potential (1.4 V) substrate, was engineered into Coprinus cinereus peroxidase (CiP) by introducing a Trp residue into a heme peroxidase that has similar
Nikita A Khlystov et al.
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Lignin has significant potential as an abundant and renewable source for commodity chemicals yet remains vastly underutilized. Efforts towards engineering a biochemical route to the valorization of lignin are currently limited by the lack of a suitable heterologous host for

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