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Merck

11162306001

Roche

ATP-γ-S

=90% (HPLC), solution, pkg of 200 μL (20 μmol)

Sinónimos:

adenosine-5′-o-(3-thio-triphosphate)

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About This Item

Código UNSPSC:
12352204

Nivel de calidad

descripción

C10H16N5O12P3SLi (Formula)
Lithium salt

Análisis

90% (HPLC)

formulario

solution

mol peso

523.2

envase

pkg of 200 μL (20 μmol)

fabricante / nombre comercial

Roche

λmáx.

260 nm at 100 mmol/L

Condiciones de envío

dry ice

temp. de almacenamiento

−20°C

Descripción general

Adenosine 5′-O-(3-thiotriphosphate), lithium salt, solution.

Aplicación

ATP-γ-S has been used:
  • to treat THP-1 macrophage cell lines for testing if endoplasmic reticulum (ER) stress causes the production of interleukin (IL)-1β
  • in amide hydrogen exchange (HX) experiments coupled to mass spectrometry and study the cyclomarin A (CymA)-induced structural changes in NMtb-ClpC
  • as a supplement in CMG-binding buffer for gel-based DNA unwinding assays

Acciones bioquímicas o fisiológicas

Adenosine 5′-O-(3-thiotriphosphate) (ATP-γ-S) is a substrate and inhibitor of ATP-dependent enzyme systems. It is hydrolyzed very slowly by phosphatases and most ATPases. Once thiophosphorylated, proteins are resistant to protein phosphatases. ATP-γ-S serves as a damage-associated molecular pattern molecule (DAMP) and NLR family pyrin domain containing 3 (NLRP3) inflammasome activator. ATP-γ-S may serve as a substrate for RNA-stimulated nucleotide hydrolysis and RNA unwinding activities of eukaryotic initiation factor-4A (eIF4A).

Calidad

Contaminants: ≤10% ADP (HPLC)

Otras notas

For life science research only. Not for use in diagnostic procedures.

Código de clase de almacenamiento

12 - Non Combustible Liquids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

No data available

Punto de inflamabilidad (°C)

No data available


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Alana G Lerner et al.
Cell metabolism, 16(2), 250-264 (2012-08-14)
When unfolded proteins accumulate to irremediably high levels within the endoplasmic reticulum (ER), intracellular signaling pathways called the unfolded protein response (UPR) become hyperactivated to cause programmed cell death. We discovered that thioredoxin-interacting protein (TXNIP) is a critical node in this "terminal UPR."
Michael Maurer et al.
Cell chemical biology, 26(8), 1169-1179 (2019-06-18)
ATP-driven bacterial AAA+ proteases have been recognized as drug targets. They possess an AAA+ protein (e.g., ClpC), which threads substrate proteins into an associated peptidase (e.g., ClpP). ATPase activity and substrate selection of AAA+ proteins are regulated by adapter proteins

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