MAB1562
Anticuerpo anti-proteína priónica, aa 109-112, clon 3F4
clone 3F4, Chemicon®, from mouse
Sinónimos:
PrP, CD230
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About This Item
Código UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
origen biológico
mouse
Nivel de calidad
forma del anticuerpo
purified immunoglobulin
tipo de anticuerpo
primary antibodies
clon
3F4, monoclonal
reactividad de especies
hamster, human
fabricante / nombre comercial
Chemicon®
técnicas
ELISA: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
isotipo
IgG2a
Nº de acceso NCBI
Nº de acceso UniProt
Condiciones de envío
dry ice
modificación del objetivo postraduccional
unmodified
Información sobre el gen
human ... PRNP(5621)
Descripción general
Se piensa que los priones causan una serie de enfermedades en diferentes mamíferos, como la encefalopatía espongiforme bovina (BSE, también conocida como «la enfermedad de las vacas locas») en el ganado vacuno y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en humanos. Todas las enfermedades priónicas hasta ahora hipotetizadas afectan a la estructura del cerebro o del tejido nervioso, y en la actualidad no existe tratamiento para ninguna de ellas y se consideran mortales. Se ha planteado la hipótesis de que los priones infectan y se propagan replegándose de manera anómala en una estructura que es capaz de convertir las moléculas normales de la proteína en una forma con estructura anómala. Todos los priones conocidos inducen la formación de un pliegue amiloide, en el cual la proteína polimeriza en un agregado consistente en láminas beta estrechamente comprimidas. Esta estructura alterada es extremadamente estable y se acumula en el tejido infectado, causando la muerte celular y daño tisular. Esta estabilidad significa que los priones son resistentes a la desnaturalización por agentes químicos y físicos, lo que dificulta la eliminación y contención de estas partículas.
Especificidad
Restos aminoacídicos 109-112 de la proteína priónica humana, de hámster y felina. No reacciona con la PrP de ninguna otra especie de mamífero. El MAB1562 es reactivo para las formas nativa y desnaturalizada de la PrP. El tejido o las células que se han fijado requieren la reexposición del epítopo (véase más adelante). Reconoce las formas sensible y resistente a las proteasas del PrP.
Inmunógeno
Epítopo: aa 109-112
Aplicación
Este anticuerpo anti-proteína priónica, aa 109-112, clon 3F4, se ha validado para su utilización en ELISA, IH, IH(P), IP y WB para la detección del prión.
Inmunohistoquímia (parafina):
Imágenes representativas de un lote anterior. Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Inmunohistoquímica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1 000 *Véase el protocolo más adelante.
El epítopo debe re-exponerse en el tejido fijado mediante pretratamiento del tejido utilizando uno de los siguientes procedimientos:
a. ácido fórmico durante 10 minutos a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. autoclave hidrolítico (Kitamoto et al., 1991)
c. tratamiento en microondas (BioGenex, San Ramon, CA)
Inmunoelectrotransferencia (western blot): (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Se utilizó una dilución 1:10 000 - 1:100 000 de un lote anterior.
Inmunoprecipitación: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:10 -1:100 de un lote anterior.
ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:100 000 de un lote anterior.
Las diluciones de trabajo óptimas deben ser determinados por el usuario final.
Imágenes representativas de un lote anterior. Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Inmunohistoquímica (Kitamoto et al., 1987):
1:100-1:1 000 *Véase el protocolo más adelante.
El epítopo debe re-exponerse en el tejido fijado mediante pretratamiento del tejido utilizando uno de los siguientes procedimientos:
a. ácido fórmico durante 10 minutos a temperatura ambiente (Kitamoto et al., 1987)
b. autoclave hidrolítico (Kitamoto et al., 1991)
c. tratamiento en microondas (BioGenex, San Ramon, CA)
Inmunoelectrotransferencia (western blot): (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
Se utilizó una dilución 1:10 000 - 1:100 000 de un lote anterior.
Inmunoprecipitación: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:10 -1:100 de un lote anterior.
ELISA: (Kascsak, R.J., 1991; Kascsak, R.J., 1987):
se utilizó una dilución 1:100 000 de un lote anterior.
Las diluciones de trabajo óptimas deben ser determinados por el usuario final.
Calidad
Inmunohistoquímia (parafina):
Proteína priónica (nº de ref. MAB377) en cerebro sano. El tejido fue pretratado con citrato, pH 6,0. Este lote de anticuerpo fue diluido 1:500, utilizando detección IHC-Select con HRP-DAB. La inmunorreactividad se observa predominantemente como tinción de los cuerpos celulares de las neuronas.
Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Proteína priónica (nº de ref. MAB377) en cerebro sano. El tejido fue pretratado con citrato, pH 6,0. Este lote de anticuerpo fue diluido 1:500, utilizando detección IHC-Select con HRP-DAB. La inmunorreactividad se observa predominantemente como tinción de los cuerpos celulares de las neuronas.
Tinción óptima con tampón citrato, pH 6,0, Recuperación del epítopo: Cerebro humano
Descripción de destino
12,3 kDa
Forma física
IgG2a monoclonal de ratón purificada en disolución tampón que contiene PBS y sin conservantes.
Presentación: Purificado
Información legal
CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
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Código de clase de almacenamiento
12 - Non Combustible Liquids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 2
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
Certificados de análisis (COA)
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Reference materials for the evaluation of pre-mortem variant Creutzfeldt-Jakob disease diagnostic assays.
J K Cooper,K Ladhani,P D Minor
Vox Sanguinis null
Synaptic prion protein immuno-reactivity in the rodent cerebellum.
A M Haeberle, C Ribaut-Barassin, G Bombarde, J Mariani, G Hunsmann, J Grassi, Y Bailly et al.
Microscopy Research and Technique null
Sialylated and O-glycosidically linked glycans in prion protein deposits in a case of Gerstmann-Straussler-Scheinker disease.
Viviana Zomosa-Signoret,Miguel Mayoral,Daniel Limon,Blanca Espinosa,Minerva Calvillo et al.
Neuropathology : Official Journal of the Japanese Society of Neuropathology null
Phospholipid composition of membranes directs prions down alternative aggregation pathways.
Robinson, PJ; Pinheiro, TJ
Biophysical Journal null
Brain microglia were activated in sporadic CJD but almost unchanged in fatal familial insomnia and G114V genetic CJD.
Shi, Q; Xie, WL; Zhang, B; Chen, LN; Xu, Y; Wang, K; Ren, K; Zhang, XM; Chen, C; Zhang, J; Dong, XP
Virology Journal null
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