ABN1000
Anticuerpo anti-MAGL
from rabbit, purified by affinity chromatography
Sinónimos:
Monoglyceride lipase, MGL, Monoacylglycerol lipase, MAGL
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About This Item
Código UNSPSC:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41
Productos recomendados
origen biológico
rabbit
Nivel de calidad
forma del anticuerpo
affinity isolated antibody
tipo de anticuerpo
primary antibodies
clon
polyclonal
purificado por
affinity chromatography
reactividad de especies
human, mouse, rat
técnicas
immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable
Nº de acceso NCBI
Nº de acceso UniProt
Condiciones de envío
wet ice
modificación del objetivo postraduccional
unmodified
Información sobre el gen
human ... MGLL(11343)
Descripción general
La monoglicérido lipasa (MGL), o alternativamente HU-K5, homólogo de la lisofosfolipasa, similar a la lisofosfolipasa o monoacilglicerol lipasa (MAGL), es una proteína codificada por el gen MGLL en humanos y es muy importante en el metabolismo de los lípidos. La monoglicérido lipasa es la enzima que convierte los monoacilglicéridos (unidades estructurales clave de los lípidos) en cadenas de ácidos grasos libres y glicerol. Además, la monoglicérido lipasa hidroliza los endocannabinoides que, en última instancia, pueden regular la nocicepción y la percepción del dolor, por lo que la enzima está siendo estudiada en tratamientos de mediación del dolor. La monoglicérido lipasa se expresa en muchos tejidos: grasa, pulmón, hígado, cerebro y corazón. En la enfermedad, la monoglicérido lipasa se está estudiando más intensamente en la investigación del cáncer. En algunos tipos de cáncer parece desempeñar un papel supresor en la regulación de la señalización mediada por AKT, pero en otros, dado que la enzima regula los niveles de ácidos grasos que pueden servir como moléculas de señalización intracelular e intercelular, la actividad de la monoglicérido lipasa parece promover la migración, invasión y crecimiento de las células cancerosas.
Inmunógeno
Proteína recombinante que corresponde a la MAGL de ratón.
Aplicación
Análisis mediante inmunohistoquímica: una dilución 1:50 de un lote representativo detectó la MAGL en tejido de corteza cerebral humana.
Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo detectó la MAGL en tejido de hipocampo humano (Mulder, J., et al. (2011). Brain. 134-1041-1060).
Análisis mediante inmunohistoquímica: un lote representativo detectó la MAGL en tejido de hipocampo humano (Mulder, J., et al. (2011). Brain. 134-1041-1060).
Categoría de investigación
Neurociencia
Neurociencia
Este anticuerpo anti-MAGL está validado para ser utilizado en inmunoelectrotransferencia (WB) e inmunohistoquímica para la detección de la MAGL.
Subcategoría de investigación
Señalización del desarrollo
Señalización del desarrollo
Calidad
Evaluada mediante inmunotransferencia western en lisado de tejido cerebro de ratón.
Análisis mediante inmunotransferencia western: 0,5 µg/ml de este anticuerpo detectaron la MAGL en 10 µg de lisado de tejido cerebral de ratón.
Análisis mediante inmunotransferencia western: 0,5 µg/ml de este anticuerpo detectaron la MAGL en 10 µg de lisado de tejido cerebral de ratón.
Descripción de destino
~ 31/33 kDa observados. Esta proteína experimentar empalmes alternativos por lo que la inmunoelectrotransferencia pueden mostrar un doblete. Evidencia de empalme alternativo de la MAGL, puede ejecutarse como doblete, ~31 y ~33 kDa
Forma física
Policlonal de conejo purificado en tampón que contiene Tris-glicina 0,1 M (pH 7,4), NaCl 150 mM con azida sódica al 0,05 %.
Purificado por afinidad
Almacenamiento y estabilidad
Estable durante 1 año a 2-8°C desde la fecha de recepción.
Otras notas
Concentración: Consulte la ficha técnica específica del lote.
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Código de clase de almacenamiento
12 - Non Combustible Liquids
Clase de riesgo para el agua (WGK)
WGK 1
Punto de inflamabilidad (°F)
Not applicable
Punto de inflamabilidad (°C)
Not applicable
Certificados de análisis (COA)
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Molecular reorganization of endocannabinoid signalling in Alzheimer's disease.
Mulder, Jan, et al.
Brain, 134, 1041-1060 (2011)
Ping-Yuan Wang et al.
Cancer prevention research (Philadelphia, Pa.), 14(1), 31-40 (2020-09-23)
Germline mutations of TP53, which cause the cancer predisposition disorder Li-Fraumeni syndrome (LFS), can increase mitochondrial activity as well as fatty acid β-oxidation (FAO) in mice. Increased fatty acid metabolism can promote cancer malignancy, but its specific contribution to tumorigenesis
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