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12-359

Sigma-Aldrich

Acetyl-Histone H3 Peptide

Lys14

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About This Item

Código UNSPSC:
12352202
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.41

Nombre del producto

Acetyl-Histone H3 (Lys14) Peptide, Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).

Nivel de calidad

fabricante / nombre comercial

Upstate®

técnicas

immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

Nº de acceso NCBI

Nº de acceso UniProt

Condiciones de envío

dry ice

Información sobre el gen

human ... H3F3B(3021)

Calidad

Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14), (06-911). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).

Forma física

Lyophilized powder

Almacenamiento y estabilidad

2 years at -20°C

Información legal

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Cláusula de descargo de responsabilidad

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Código de clase de almacenamiento

11 - Combustible Solids

Clase de riesgo para el agua (WGK)

WGK 1

Punto de inflamabilidad (°F)

Not applicable

Punto de inflamabilidad (°C)

Not applicable


Certificados de análisis (COA)

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Opening the way to gene activity
Pennisi, E
Science (New York, N.Y.), 275, 155-157 (1997)
A B Ruiz-García et al.
FEBS letters, 403(2), 186-190 (1997-02-17)
Enzymatic extracts from a gcn5 mutant and wild-type strains of Saccharomyces cerevisiae were chromatographically fractionated and the histone acetyltransferase activities compared. When free histones were used as substrate, extracts from wild-type cells showed two peaks of activity on histone H3
Transcription-linked acetylation by Gcn5p of histones H3 and H4 at specific lysines.
Kuo, M H, et al.
Nature, 383, 269-272 (1996)

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