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A6888

Sigma-Aldrich

Adenosin 5′-triphosphat-Agarose

aqueous glycerol suspension

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About This Item

MDL-Nummer:
MFCD00801332
UNSPSC-Code:
23151817
NACRES:
NA.56

Form

aqueous glycerol suspension

Qualitätsniveau

200

Kennzeichnungsgrad

≥1 μmol per mL

Matrix

cross-linked 4% beaded agarose

Matrixaktivierung

cyanogen bromide

Matrixanbindung

ribose hydroxyls

Matrix-Spacer

11 atoms (adipic acid dihydrazide)

Lagertemp.

−20°C

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Anwendung

Adenosine 5′-triphosphate Agarose (5′-ATP agarose) has been used in affinity chromatography to purify uridine kinase from Ehrlich ascites tumor cells.

Physikalische Form

Suspension in 50% Glycerin, enthält 0.25 M NaCl

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

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Analysenzertifikate (COA)

Lot/Batch Number
0000275038
0000275038
SLCG8341
SLCF0106
SLCC6683

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B L Stitt
The Journal of biological chemistry, 263(23), 11130-11137 (1988-08-15)
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S Ogg et al.
The Journal of biological chemistry, 269(48), 30461-30469 (1994-12-02)
Human Cdc25C is a protein phosphatase that dephosphorylates and activates Cdc2-cyclin B to trigger entry into mitosis. Cdc25C is itself regulated by phosphorylation. In asynchronously growing HeLa cells, we have determined that serine 216 is the major site of Cdc25C
V Nagaraja et al.
Journal of molecular biology, 182(4), 579-587 (1985-04-20)
We have purified the type I restriction enzymes SB and SP from Salmonella typhimurium and S. potsdam, respectively, and determined the DNA sequences that they recognize. These sequences resemble those previously determined for the type I enzymes, EcoB, EcoK and
H D Kim et al.
Biochemistry, 38(44), 14697-14710 (1999-11-05)
Two polynucleotide-dependent ATPases, 95 and 181 kDa in size, have been purified to near homogeneity from cell-free extracts of Schizosaccharomyces pombe. Despite their size differences, their biochemical properties were strikingly similar. Both enzymes were capable of unwinding RNA and DNA
B Suri et al.
The EMBO journal, 3(3), 575-579 (1984-03-01)
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