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MABN389

Sigma-Aldrich

Aggregierter Anti-α-Synuclein-Antikörper, Klon 5G4

clone 5G4, from mouse, purified by affinity chromatography

Synonym(e):

Aggregated a-synuclein, Alpha-synuclein, Non-A beta component of AD amyloid, Non-A4 component of amyloid precursor, NACP

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

mouse

Qualitätsniveau

Antikörperform

affinity purified immunoglobulin

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

5G4, monoclonal

Aufgereinigt durch

affinity chromatography

Speziesreaktivität

human

Methode(n)

ELISA: suitable
immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

Isotyp

IgG1κ

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... SNCA(6622)

Allgemeine Beschreibung

α-Synuklein (auch als Nicht-A-beta-Komponente von AD-Amyloid oder Nicht-A4-Komponente von Amyloid oder NACP bezeichnet) wird von dem Gen SNCA/NACP/PARK1 kodiert und ist ein Protein, das ursprünglich in einer mit Amyloid angereicherten Fraktion aus Alzheimer-krankem Hirngewebe isoliert und als Nicht-Abeta-Komponenten-Protein (NACP) identifiziert wurde. α-Synuklein wird in neuralem Gewebe und auch in nicht-neuralem Gewebe exprimiert. In Neuronen ist α-Synuklein am Kern, an den präsynaptischen Nervenenden und an den Mitochondrien bestimmter Hirnregionen lokalisiert. α-Synuklein ist ein molekularer Chaperon, der an verschiedene Proteine und Verbindungen bindet, darunter Synaptobrevin-2-Protein und Membranphospholipide, und am Vesikelverkehr und Membrantransport innerhalb der Neuronen beteiligt ist. Natürliches, nicht mutiertes α-Synuklein ist autoproteolytisch aktiv und sorgt für die natürliche Bildung von stabilen alpha-helikalen Tetrameren. Mutiertes α-Synuklein kann sich jedoch aggregieren und innerhalb von Neuronen unlösliche pathologische Komplexe bilden, wie Lewy-Körper. Lewy-Körper enthalten auch Ubiquitin, weshalb man annimmt, dass sie als Nachweis für eine gestörte Proteasomfunktion in Bezug auf α-Synuklein dienen. Diesbezügliche Forschungen sind jedoch noch am Laufen.
Epitop-Mapping-Experimente der Firma PepScan zeigten, dass das Epitop von 5G4 in dem in wässriger Lösung befindlichen Alpha-Synuklein voller Länge versteckt ist. Diese Tatsache könnte von einer bestimmten Konformation des Moleküls abhängig sein. Somit könnte die Bindungsstruktur von 5G4 nach einer Konformationsveränderung, z. B. nach einer beta-Faltblattbildung, in biologischen Proben zugänglich sein.
Dieser Antikörper kann als Sandwich-ELISA-Antikörperpaar mit Best.-Nr. MABN633, Anti-alpha-Synuclein, Klon 10D2, verwendet werden.

Immunogen

KLH-konjugiertes lineares Peptid, das menschlichem aggregierten α-Synuklein entspricht.

Anwendung

Dieser Anti-aggregierte α-Synuklein-Antikörper, Klon 5G4, ist zur Verwendung in Western Blots, Immunhistochemie und ELISA für den Nachweis von aggregiertem α-Synuklein validiert.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen
Western-Blot-Analyse: Mit 2 µg/ml einer repräsentativen Charge wurde aggregiertes α-Synuklein in menschlichem Hirngewebe-Lysat nachgewiesen.

ELISA-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge eines unabhängigen Labors wurde aggregiertes α-Synuklein in einem Sandwich-ELISA, Best.-Nr. MABN633, nachgewiesen, Anti-α-Synuklein, Klon 5G4 (Kovacs, G. G., et al. (2012). Acta Neuropathol. 123(1):37-50.).

Qualität

Mittels Immunhistochemie in Hirngewebe eines an Morbus Parkinson erkrankten Patienten beurteilt.

Immunhistochemische Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde aggregiertes α-Synuklein in Hirngewebe eines an Morbus Parkinson erkrankten Patienten nachgewiesen.

Zielbeschreibung

~15 kDa beobachtet. In manchen Zelllysaten können nicht charakterisierte Banden auftreten.

Physikalische Form

Affinitätsgereinigt
Aufgereinigtes monoklonales IgG1κ der Maus in Puffer mit PBS ohne Konservierungsstoffe.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.
Handhabungsempfehlungen: Das Fläschchen nach Empfang und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren und die Lösung vorsichtig mischen. In Mikrozentrifugenröhrchen aliquotieren und bei -20 °C aufbewahren. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen sind zu vermeiden, da sie das IgG beschädigen und die Produktleistung beeinträchtigen können.

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Empfehlung

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Ursula Unterberger et al.
Clinical neuropathology, 33(5), 329-334 (2014-08-19)
With the aim to evaluate the significance and reliability of detecting disease-specific α-synuclein in the cerebrospinal fluid (CSF) we developed an ELISA and bead-assay. We used a commercial antibody (5G4) that does not bind to the physiological monomeric form of
In vivo markers of Parkinson's disease and dementia with Lewy bodies: current value of the 5G4 ?-synuclein antibody.
Maetzler, W; Pilotto, A; Apel, A; Deuschle, C; Kuebart, G; Heinzel, S; Liepelt-Scarfone et al.
Acta neuropathologica null
Intracellular processing of disease-associated ?-synuclein in the human brain suggests prion-like cell-to-cell spread.
Kovacs, GG; Breydo, L; Green, R; Kis, V; Puska, G; Lorincz, P; Perju-Dumbrava, L; Giera et al.
Neurobiology of Disease null
Tomasz Brudek et al.
Journal of neurochemistry, 136(1), 172-185 (2015-10-16)
Together with Parkinson's disease (PD) and dementia with Lewy bodies, multiple system atrophy (MSA) is a member of a diverse group of neurodegenerative disorders termed α-synucleinopathies. Previously, it has been shown that α-synuclein, parkin, and synphilin-1 display disease-specific transcription patterns
Hugo Vicente Miranda et al.
Brain : a journal of neurology, 140(5), 1399-1419 (2017-04-12)
α-Synuclein misfolding and aggregation is a hallmark in Parkinson's disease and in several other neurodegenerative diseases known as synucleinopathies. The toxic properties of α-synuclein are conserved from yeast to man, but the precise underpinnings of the cellular pathologies associated are

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