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Merck

AB9234

Sigma-Aldrich

Anti-Amyloid-Oligomer-Antikörper, αβ, oligomerisch

serum, Chemicon®

Synonym(e):

Anti-oligomer

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

serum

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Speziesreaktivität

rat, eukaryotes, mouse

Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)

human

Hersteller/Markenname

Chemicon®

Methode(n)

ELISA: suitable
immunofluorescence: suitable
immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... APP(351)

Allgemeine Beschreibung

Monomere Amyloid-Proteine können manchmal zu zerstörerischen Amyloidfibrillen oligomerisieren. Amyloidogene Konformationen von nicht krankheitsbezogenen Proteinen können durch teilweise Fehlfaltung von Proteinen oder Denaturierung entstehen. Bei krankheitsbedingter Oligomerisierung lagern sich durch die extensive Amyloid-Oligomerisierung Plaques in Nervengewebe an, das mit der Symptomatik von Morbus Alzheimer korreliert.

Spezifität

Erkennt Amyloid-Oligomere. Der Antikörper erkennt alle Typen von Amyloid-Oligomeren. Anscheinend erkennt der Antikörper ein Peptid-Backbone-Epitop, das allen Amyloid-Oligomeren gemeinsam ist, nicht aber bei nativen Proteinen, amyloidogenen Monomeren oder reifen Amyloid-Fibrillen gefunden wird. Dieser Antikörper wird als A11 bezeichnet.

Immunogen

Epitop: Oligomer

Anwendung

Der Anti-Amyloid-Oligomer-Antikörper, αβ, oligomerisch, ist ein Antikörper gegen Amyloid-Oligomere zur Verwendung in ELISA, IF, IH, IH(P), IP und WB.
Forschungskategorie
Neurowissenschaft
Forschungsunterkategorie
Neurodegenerative Erkrankungen
Immunhistochemie:
Eine frühere Charge wurde in einer Konzentration von 1:1.000–1:10.000 verwendet.

Immunpräzipitation:
Eine frühere Charge wurde in einer Konzentration von 1:1.000 verwendet. Der empfohlene Zelllysepuffer ist RIPA. Empfohlenes Erfassungsmittel sind magnetische Beads (Dynabeads). Bekanntes co-ausfällendes Polypeptid: Amyloid beta, alpha-Synuclein-Oligomere.

ELISA (direkt):
Eine frühere Charge dieses Antikörpers wurde in ELISA verwendet.

Optimale Arbeitsverdünnungen müssen vom Endanwender bestimmt werden.

Qualität

Beurteilt mittels Western Blotting an Maushirnlysat.

Western-Blot-Analyse:
Eine 1:500-Verdünnung dieses Antikörpers wies AMYLOID-OLIGOMERE in 10 μg Maushirnlysat nach.

Physikalische Form

Kaninchenserum. Enthält keine Konservierungsmittel.
Nicht aufgereinigt

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 ºC 1 Jahr ab Empfangsdatum haltbar.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
Gehirn

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die chargenspezifische Konzentration entnehmen Sie bitte dem Analysenzertifikat.

Rechtliche Hinweise

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Clustering and internalization of toxic amylin oligomers in pancreatic cells require plasma membrane cholesterol.
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Hsp104 catalyzes formation and elimination of self-replicating Sup35 prion conformers.
Shorter, James and Lindquist, Susan
Science (New York, N.Y.), 304, 1793-1797 (2004)
Kaolin-induced chronic hydrocephalus accelerates amyloid deposition and vascular disease in transgenic rats expressing high levels of human APP.
Silverberg, GD; Miller, MC; Pascale, CL; Caralopoulos, IN; Agca, Y; Agca, C; Stopa, EG
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Celej, Maria Soledad, et al.
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