Proteinstrukturanalyse
Die Funktion eines Proteins hängt direkt von seiner Struktur, seinen Wechselwirkungen mit anderen Proteinen und seiner Lokalisation innerhalb von Zellen, Geweben und Organen ab. Die Struktur und Funktion von Proteinen wird in großem Rahmen in der Proteomik untersucht, die eine Identifizierung der mit spezifischen Krankheitszuständen assoziierten Protein-Biomarkern sowie potenzieller Wirkstofftargets für therapeutische Behandlungen ermöglicht. Das Verständnis der Proteinstruktur und die Bestimmung der Lokalisation, Expressionsniveaus und Wechselwirkungen können wertvolle Informationen liefern, aus denen Rückschlüsse auf die Proteinfunktion gezogen werden können.
• Proteinstruktur
• Bestimmung der Proteinstruktur
• Protein-Mapping
Zugehörige technische Artikel
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Zugehörige Protokolle
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- Protein Structural Analysis
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Proteinstruktur
Die Proteinstruktur wird durch die Sequenz der Aminosäuren bestimmt, aus denen das Protein besteht, und wie sich das Protein in komplexere Formen faltet.
- Die Primärstruktur wird durch die Aminosäuresequenz des Proteins bestimmt.
- Die Sekundärstruktur wird durch lokale Wechselwirkungen von Abschnitten der Polypeptidkette bestimmt, die α-Helices und β-Faltblätter durch Wasserstoffbindungen ausbilden können.
- Die Tertiärstruktur bestimmt die allgemeine dreidimensionale Struktur des Proteins.
- Die Quartärstruktur bestimmt, wie mehrere Protein-Untereinheiten interagieren, um größere Komplexe zu bilden.
Bestimmung der Proteinstruktur
Die Bestimmung der dreidimensionalen Proteinstrukturen mit atomarer Auflösung ist hilfreich bei der Aufklärung der Proteinfunktion, dem strukturbasierten Wirkstoffdesign und beim molekularen Docking.
- NMR: Die NMR-Spektroskopie wird angewendet, um Informationen über die Struktur und Dynamik von Proteinen zu erhalten. Bei der NMR, wird die räumliche Lokalisation von Atomen anhand ihrer chemischen Verschiebungen bestimmt. Für die Protein-NMR werden Proteine typischerweise mit stabilen Isotopen (15N, 13C, 2H) markiert, um die Empfindlichkeit zu erhöhen und die Strukturentfaltung zu erleichtern. Isotopenmarker werden typischerweise durch Bereitstellung isotopisch markierter Nährstoffe im Nährmedium während der Proteinexpression eingebracht.
- Röntgen-Kristallographie: Die Röntgen-Kristallographie kann eingesetzt werden, um die dreidimensionale Struktur von Proteinen durch Röntgendiffraktion kristallisierter Proteine zu erhalten. Kristalle werden gezüchtet, indem hochkonzentrierte Proteine in präzipitationsfördernde Lösungen eingebracht werden, wobei sich unter geeigneten Bedingungen geordnete Proteinkirstalle bilden. Röntgenstrahlen werden auf das Proteinkristall gerichtet, das diese auf einen elektronischen Detektor oder Film streut. Die Kristalle werden rotiert, um die Diffraktion in drei Dimensionen zu erfassen, so dass die Position jedes Atoms im kristallisierten Molekül mittels Fourier-Transformation berechnet werden kann.
Protein-Mapping
Die Bestimmung der Lokalisation und des Expressionsniveaus von Proteinen in spezifischen Zellen, Geweben und Organen erleichtert die Funktionsuntersuchung des Proteoms. Die räumliche Verteilung von Proteinen ist wichtig für die Proteinfunktion, wobei eine falsche Lokalisation oder Expression verschiedene Krankheitszustände auslösen kann. Mapping-Projekte wie der Human Protein Atlas stellen eine proteomische Bezugsquelle für die Biomarker-Entdeckung dar und verbessern das Verständnis pathologischer Prozesse. Die Lokalisation des Interaktoms hilft bei der Definition molekularer Wechselwirkungen, die auf Zellebene stattfinden, wodurch das Verständnis der Proteinfunktion verbessert wird und zahlreiche potenzielle Wirkstofftargets für Krankheiten entdeckt werden können.
Zugehörige Produktressourcen
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