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Merck
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SAB3701084

Sigma-Aldrich

Anti-Mouse IgG (H+L), highly cross adsorbed-Peroxidase antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody, lyophilized powder

Sinonimo/i:

HRP

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.46

Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

Coniugato

peroxidase conjugate

Forma dell’anticorpo

affinity isolated antibody

Tipo di anticorpo

secondary antibodies

Clone

polyclonal

Stato

lyophilized powder

Reattività contro le specie

mouse

tecniche

immunohistochemistry: suitable
indirect ELISA: suitable
western blot: suitable

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

2-8°C

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Specificità

This product was prepared from monospecific antiserum by immunoaffinity chromatography using Mouse IgG coupled to agarose beads followed by solid phase adsorption(s) to remove any unwanted reactivities. Assay by immunoelectrophoresis resulted in a single precipitin arc against Anti-Peroxidase, Anti-Rabbit Serum, Mouse IgG, and Mouse Serum. No reaction was observed against Human Serum Proteins. Specificity was confirmed by ELISA at less than 1% cross reactivity against other Mouse or Human heavy or light chain isotypes.

Immunogeno

Mouse IgG whole molecule

Proprietà fisiche

Antibody format: IgG

Stato fisico

Supplied in 0.02 M Potassium Phosphate, 0.15 M Sodium Chloride, pH 7.2 with 10 mg/mL Bovine Serum Albumin (BSA) - Immunoglobulin and Protease free

Ricostituzione

Reconstitute with 1.0 mL deionized water (or equivalent).

Esclusione di responsabilità

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11 - Combustible Solids

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WGK 3

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Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


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Rebecca San Gil et al.
Scientific reports, 7(1), 2387-2387 (2017-05-26)
Heat shock proteins (Hsps) are molecular chaperones that prevent the aggregation of client proteins by facilitating their refolding, or trafficking them for degradation. The chaperone activities of Hsps are dependent on dynamic protein-protein interactions, including their oligomerisation into large multi-subunit

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