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AV32141

Sigma-Aldrich

Anti-PRMT3 antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Sinonimo/i:

Anti-Protein arginine methyltransferase 3

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352203
NACRES:
NA.41

Origine biologica

rabbit

Livello qualitativo

100

Coniugato

unconjugated

Forma dell’anticorpo

affinity isolated antibody

Tipo di anticorpo

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forma fisica

buffered aqueous solution

PM

60 kDa

Reattività contro le specie

bovine, rat, guinea pig, horse, mouse, human, dog

Concentrazione

0.5 mg - 1 mg/mL

tecniche

western blot: suitable

N° accesso NCBI

NP_005779

N° accesso UniProt

O60678

Condizioni di spedizione

wet ice

Temperatura di conservazione

−20°C

modifica post-traduzionali bersaglio

unmodified

Informazioni sul gene

human ... PRMT3(10196)

Immunogeno

Synthetic peptide directed towards the middle region of human PRMT3

Applicazioni

Rabbit Anti-PRMT3 antibody can be used for western blot assays at 2μg/ml.

Azioni biochim/fisiol

PRMT3 is a ribosomal protein methyltransferase that affects the cellular level of ribosomal subunits

Sequenza

Synthetic peptide located within the following region: FSSYGHYGIHEEMLKDKIRTESYRDFIYQNPHIFKDKVVLDVGCGTGILS

Stato fisico

Purified antibody supplied in 1x PBS buffer with 0.09% (w/v) sodium azide and 2% sucrose.

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Codice della classe di stoccaggio

10 - Combustible liquids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 3

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Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

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J Tang et al.
The Journal of biological chemistry, 273(27), 16935-16945 (1998-06-27)
Methylation is one of the many post-translational modifications that modulate protein function. Although asymmetric NG,NG-dimethylation of arginine residues in glycine-arginine-rich domains of eucaryotic proteins, catalyzed by type I protein arginine N-methyltransferases (PRMT), has been known for some time, members of
Rafal Swiercz et al.
The Biochemical journal, 386(Pt 1), 85-91 (2004-10-12)
PRMT3 (protein arginine methyltransferase 3) is one of four type I arginine methyltransferases that catalyse the formation of asymmetric dimethylarginine. PRMT3 is unique in that its N-terminus harbours a C2H2 zinc-finger domain that is proposed to confer substrate specificity. In

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