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Merck
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AG60

Sigma-Aldrich

Prostatic Acid Phosphatase

Sinonimo/i:

PAP

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About This Item

Codice UNSPSC:
12352106
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.26

Origine biologica

human

Livello qualitativo

Saggio

>95% (SDS-PAGE)

Forma fisica

liquid

Attività specifica

864 U/mg

Produttore/marchio commerciale

Chemicon®

Concentrazione

3.28 mg/mL

N° accesso NCBI

N° accesso UniProt

Condizioni di spedizione

wet ice

Informazioni sul gene

human ... ACPP(55)

Descrizione generale

Product Source: Human seminal fluid. Tested negative for HIV I/II, HIV-1 antigen, and HCV antibodies and Hepatitis B surface antigen.
Purified HUMAN PROSTATIC ACID PHOSPHATASE (PAP) Protien isolated from human seminal Fluid.

NOTE:

This product exhibits phosphatase activity in acid conditions in the presence of chromogenic phosphate substrates.

Stato fisico

Purified protein. Lyophilized from 0.2um filtered solution with 0.02mM Ammonium Bicarbonate.

Stoccaggio e stabilità

Maintain at -20°C in undiluted aliquots for up to 6 months. Avoid repeated freeze/thaw cycles.

Note legali

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Esclusione di responsabilità

Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.

Codice della classe di stoccaggio

11 - Combustible Solids

Classe di pericolosità dell'acqua (WGK)

WGK 1

Punto d’infiammabilità (°F)

Not applicable

Punto d’infiammabilità (°C)

Not applicable


Certificati d'analisi (COA)

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Bonnie Taylor-Blake et al.
PloS one, 5(1), e8674-e8674 (2010-01-20)
Thiamine monophosphatase (TMPase, also known as Fluoride-resistant acid phosphatase or FRAP) is a classic histochemical marker of small- to medium-diameter dorsal root ganglia (DRG) neurons and has primarily been studied in the rat. Previously, we found that TMPase was molecularly

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