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SAB4300167

Sigma-Aldrich

Anti-phospho-CDKN1B (pThr187) antibody produced in rabbit

affinity isolated antibody

Synonyme(s) :

Anti-CDKN4 antibody produced in rabbit, Anti-KIP1 antibody produced in rabbit, Anti-MEN1B antibody produced in rabbit, Anti-MEN4 antibody produced in rabbit, Anti-cyclin-dependent kinase inhibitor 1B (p27, Kip1) antibody produced in rabbit

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About This Item

Numéro MDL:
MFCD00284080
Code UNSPSC :
12352203
Nomenclature NACRES :
NA.43

Source biologique

rabbit

Conjugué

unconjugated

Forme d'anticorps

affinity isolated antibody

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

polyclonal

Forme

buffered aqueous solution

Poids mol.

~27 kDa

Espèces réactives

human

Concentration

1 mg/mL

Technique(s)

immunohistochemistry (formalin-fixed, paraffin-embedded sections): 1:50-1:100
western blot: 1:500-1:1000

Isotype

IgG

Séquence immunogène

(E-Q-TP-P-K)

Numéro d'accès NCBI

NP_004055.1

Numéro d'accès UniProt

P46527

Conditions d'expédition

wet ice

Température de stockage

−20°C

Modification post-traductionnelle de la cible

phosphorylation (pThr187)

Informations sur le gène

human ... CDKN1B(1027)

Immunogène

Peptide sequence around phosphorylation site of threonine 187 (E-Q-T(p)-P-K), according to the protein CDKN1B.

Caractéristiques et avantages

Evaluate our antibodies with complete peace of mind. If the antibody does not perform in your application, we will issue a full credit or replacement antibody. Learn more.

Description de la cible

Important regulator of cell cycle progression. Involved in G1 arrest. Potent inhibitor of cyclin E- and cyclin A-CDK2 complexes. Positive regulator of cyclin D-dependent kinases such as CDK4. Regulated by phosphorylation and degradation events.

Forme physique

Solution in phosphate-buffered saline containing 0.02% sodium azide and 50% glycerol

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Leukotriene A4 hydrolase (LTA4H), a bifunctional zinc metallo-enzyme, is reportedly overexpressed in several human cancers. Our group has focused on LTA4H as a potential target for cancer prevention and/or therapy. In the present study, we report that LTA4H is a

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