93006
ω-Transaminase, Neosartorya fischeri
recombinant, expressed in E. coli, ≥0.4 U/mg
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About This Item
Produits recommandés
Produit recombinant
expressed in E. coli
Forme
powder
Activité spécifique
≥0.4 U/mg
Température de stockage
−20°C
Conditionnement
Bottomless glass bottle. Contents are inside inserted fused cone.
Définition de l'unité
1 U corresponds to the amount of enzyme which releases 1 μmol acetophenone per minute at 30°C. (R(−)-α-methyl-benzylamine as substrate).
Mention d'avertissement
Danger
Mentions de danger
Conseils de prudence
Classification des risques
Resp. Sens. 1 - Skin Sens. 1
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 3
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
Recherchez un Certificats d'analyse (COA) en saisissant le numéro de lot du produit. Les numéros de lot figurent sur l'étiquette du produit après les mots "Lot" ou "Batch".
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omega-Amino acid-pyruvate aminotransferase.
Methods in enzymology, 143, 500-504 (1987-01-01)
Applied microbiology and biotechnology, 61(5-6), 463-471 (2003-04-11)
A transaminase from Vibrio fluvialis JS17 showing activity toward chiral amines was purified to homogeneity and its enzymatic properties were characterized. The transaminase showed an apparent molecular mass of 100 kDa as determined by gel filtration chromatography and a subunit
Beta alanine aminotransferase (s) from a plant source.
Biochemical and biophysical research communications, 34(1), 120-127 (1969-01-06)
Antonie van Leeuwenhoek, 77(1), 1-5 (2000-03-04)
A determination of the possible role of the salvage enzyme cytosine deaminase or beta-alanine-pyruvate transaminase in the catabolism of the pyrimidine bases uracil and thymine by the opportunistic pathogen Burkholderia cepacia ATCC 25416 was undertaken. It was of interest to
Applied and environmental microbiology, 70(4), 2529-2534 (2004-04-07)
Alcaligenes denitrificans Y2k-2 was obtained by selective enrichment followed by screening from soil samples, which showed omega-amino acid:pyruvate transaminase activity, to kinetically resolve aliphatic beta-amino acid, and the corresponding structural gene (aptA) was cloned. The gene was functionally expressed in
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