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MABN827

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-Tau, clone T49 (non humain)

clone T49, from mouse

Synonyme(s) :

Microtubule-associated protein tau, Neurofibrillary tangle protein, Paired helical filament-tau, PHF-tau

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

purified antibody

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

T49, monoclonal

Espèces réactives

mouse, rat, bovine

Ne doit pas réagir avec

human

Technique(s)

immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

Isotype

IgG1κ

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

Description générale

La protéine tau ou la protéine tau associée aux microtubules (MAPT), également nommée protéine des enchevêtrements neurofibrillaires et protéine tau formant les filament hélicoïdaux appariés (PHF-tau) est une protéine cytosolique qui favorise l'assemblage et la stabilité des microtubules et pourrait être impliquée dans l'établissement et le maintien de la polarité axonale des neurones. La protéine tau se lie aux microtubules axonaux et semble fonctionner comme une protéine de liaison entre ces microtubules et les composants de la membrane plasmique neuronale. Il en existe de multiples isoformes, les courtes favorisant la plasticité du cytosquelette et les longues jouant plutôt un rôle stabilisateur. Il a été démontré que le domaine d'activation de la phosphatase, PAD, est impliqué dans l'inhibition du transport axonal rapide (FAT) antérograde fondé sur la kinésine, via l'activation de la protéine phosphatase 1 (PP1) axonale et de la glycogène synthase kinase 3 (GSK3), indépendamment de la liaison aux microtubules. Des anomalies de la protéine tau semblent à l'origine d'un certain nombre de maladies neurodégénératives, dont la démence frontotemporale (DFT), la dégénérescence pallido-ponto-nigrale (DPPN), la maladie de Pick, la dégénérescence cortico-basale (DCB), la paralysie supranucléaire progressive de type 1 (PSNP1) la maladie d'Alzheimer et la maladie de Parkinson. Le clone T49 montre une immunoréactivité contre la protéine tau bovine, de rat et de souris, mais pas humaine (UniProt P29172, P19332, P10637 et P10636, respectivement).

Immunogène

Produit purifié correspondant à la protéine tau bovine.

Application

Analyse par immunohistochimie : une dilution au 1/1 000e d'un lot représentatif a permis de détecter la protéine tau dans du tissu de cortex cérébral, rénal et d'intestin grêle de souris.
Analyse par western blotting : un lot représentatif a permis de détecter la protéine tau dans des neurones PS19 traités au PBS ou ayant reçu par transduction des fibrilles d'a-synucléine préformées (pff) de souche A ou de souche B FL [Guo, J.L., et al. (2013). Cell. 154:103-117].
L'anticorps anti-tau, clone T49 (non humain) est un anticorps dirigé contre la protéine tau et destiné à être utilisé en western blotting et en immunohistochimie.

Qualité

Produit évalué par western blotting sur du lysat de tissu cérébral de souris et humain.

Analyse par western blotting : une concentration de 0,5 µg/ml de cet anticorps a permis de détecter la protéine tau dans 10 µg de lysat de tissu cérébral de souris et humain.

Description de la cible

Poids réel (observé) : env. 53 kDa. Cette protéine comprend de multiples isoformes entre 45 et 76 kDa

Forme physique

Format : Produit purifié

Autres remarques

Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.

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Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Distinct ?-synuclein strains differentially promote tau inclusions in neurons.
Guo, JL; Covell, DJ; Daniels, JP; Iba, M; Stieber, A; Zhang, B; Riddle, DM; Kwong, LK; Xu et al.
Cell null
Carlos G Sanchez et al.
Communications biology, 4(1), 736-736 (2021-06-16)
Aggregates of hyperphosphorylated tau protein are a pathological hallmark of more than 20 distinct neurodegenerative diseases, including Alzheimer's disease, progressive supranuclear palsy, and frontotemporal dementia. While the exact mechanism of tau aggregation is unknown, the accumulation of aggregates correlates with
Melissa Huang et al.
eNeuro, 9(6) (2023-01-13)
Alzheimer's Disease (AD) is characterized by the pathologic assembly of amyloid β (Aβ) peptide, which deposits into extracellular plaques, and tau, which accumulates in intraneuronal inclusions. To investigate the link between Aβ and tau pathologies, experimental models featuring both pathologies

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