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MAB2241

Sigma-Aldrich

Anticorps anti-Tau, clone Tau 12

clone Tau 12, from mouse

Synonyme(s) :

G protein beta1/gamma2 subunit-interacting factor 1, Neurofibrillary tangle protein, Paired helical filament-tau, microtubule-associated protein tau, microtubule-associated protein tau, isoform 4

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

purified antibody

Clone

Tau 12, monoclonal

Espèces réactives

human

Technique(s)

western blot: suitable

Isotype

IgG1κ

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

wet ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Description générale

Les protéines associées aux microtubules, ou MAP, se lient aux sous-unités tubuline des structures microtubulaires et régulent leur stabilité fonctionnelle. Dans la cellule, les MAP se lient à la tubuline monomère et multimère. La liaison des MAP à la tubuline multimère stabilise aussi la formation de structures de microtubuline d'ordre supérieur. La liaison des MAP aux structures microtubulaires est médiée par une phosphorylation assurée par la kinase MARK ("microtubule affinity regulated kinase"). La phosphorylation libère les MAP fixées aux microtubules, ce qui déstabilise la structure et entraîne son démantèlement. Il existe deux grands types de MAP : le type I et le type II. Les MAP de type II, présentes dans le tissu nerveux, incluent MAP2, MAP4 et tau. Il existe six isoformes de tau dans le tissu cérébral, qui se distinguent de par le nombre de leurs domaines de liaison. Trois isoformes possèdent trois domaines de liaison, et les trois autres en possèdent quatre. Les domaines de liaison sont situés au niveau de l'extrémité carboxy-terminale de la protéine et comportent une charge positive (permettant à la protéine de se lier aux microtubules chargées négativement). Les isoformes à quatre domaines de liaison stabilisent davantage les microtubules que celles à trois domaines de liaison.

Spécificité

La réactivité vis-à-vis d'autres espèces n'a pas été déterminée.
La réf. MAB2241 reconnaît la région N-terminale de Tau.

Immunogène

Peptide linéaire synthétique conjugué à la KLH.
Épitope : extrémité N-terminale

Application

Domaine de recherche
Neurosciences
L'anticorps anti-Tau, clone Tau 12, est un anticorps dirigé contre Tau à utiliser en WB.
Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives

Qualité

Western blotting :

Description de la cible

50-68 kDa

Liaison

Remplace le(s) produit(s) suivant(s) : MAB10417

Forme physique

Format : purifié
Produit purifié sur protéine G
Purifié dans un tampon Tris-glycine 0,1 M (pH 7,4), NaCl 150 mM avec 0,05 % de NaN3.

Stockage et stabilité

Stable entre 2 et 8 ºC pendant 1 an à compter de la date de réception.

Remarque sur l'analyse

Témoin
Lysat de tissu cérébral humain.

Autres remarques

Concentration : pour connaître la concentration spécifique du lot, voir le certificat d'analyse.

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

Code de la classe de stockage

12 - Non Combustible Liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Hiroki Takeuchi et al.
NPJ vaccines, 5, 28-28 (2020-03-29)
Pathological aggregates of tau proteins accumulate in the brains of neurodegenerative tauopathies including Alzheimer's disease and frontotemporal lobar degeneration (FTLD-tau). Although immunotherapies of these disorders against tau are emerging, it is unknown whether nasal delivery, which offers many benefits over
April L Darling et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 30(7), 1350-1359 (2021-03-10)
Alzheimer's disease is a progressive fatal neurodegenerative disease with no cure or effective treatments. The hallmarks of disease include extracellular plaques and intracellular tangles of aggregated protein. The intracellular tangles consist of the microtubule associated protein tau. Preventing the pathological
Jessica L Binder et al.
PloS one, 15(3), e0230026-e0230026 (2020-03-26)
Pathological accumulation of microtubule associated protein tau in neurons is a major neuropathological hallmark of Alzheimer's disease (AD) and related tauopathies. Several attempts have been made to promote clearance of pathological tau (p-Tau) from neurons. Transcription factor EB (TFEB) has
Deepa Ajit et al.
The Journal of biological chemistry, 294(45), 16698-16711 (2019-09-24)
Abnormal intracellular accumulation of aggregated tau is a hallmark feature of Alzheimer's disease and other tauopathies. Pathological tau can undergo a range of post-translational modifications (PTMs) that are implicated as triggers of disease pathology. Recent studies now indicate that tau
Carmen Romero-Molina et al.
Frontiers in cellular neuroscience, 12, 421-421 (2018-11-30)
Microglial cells are crucial players in the pathological process of neurodegenerative diseases, such as Alzheimer's disease (AD). Microglial response in AD has been principally studied in relation to amyloid-beta pathology but, comparatively, little is known about inflammatory processes associated to

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