MABE419
Anti-m3G-cap, m7G-cap Antibody, clone H-20
clone H-20, from mouse
Synonyme(s) :
Anti-m3G/m7G-cap, Clone H-20 Anti-m3G-cap, m7G-cap Detection Antibody
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About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
Produits recommandés
Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
purified immunoglobulin
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
H-20, monoclonal
Réactivité de l'espèce (prédite par homologie)
all
Technique(s)
dot blot: suitable
immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Isotype
IgG1κ
Conditions d'expédition
wet ice
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Description générale
The nucleotide structure named the 2,2,7-trimethylguanosine(m3G)-containing cap structure of small nuclear ribonucleoprotein particles, or U snRNPs is an essential part of mRNA processing. Each snRNP particle consists of one (U1, U2 and U5) or two (U4/U6) snRNA molecules, a common set of eight core proteins (B, B9, D1, D2, D3, E, F and G, also denoted Sm proteins) that are bound to each of the 2,2,7- trimethylguanosine (m3G) cap-containing snRNAs U1, U2, U4 and U5, and several proteins associated specifically with the individual U snRNPs. Except for U6 snRNP, which does not leave the nucleus, the synthesis of these U snRNPs requires the bidirectional transport of the snRNA across the nuclear envelope. The snRNAs U1, U2, U4 and U5 are synthesized in the nucleus with a 7-monomethylguanosine (m7G) cap structure whereas the Sm proteins are stored in the cytoplasm and do not migrate into the nucleus in the absence of bound U snRNA. ’ Stable association of all Sm proteins is essential for the hypermethylation of the m7G-cap to the m3G-cap structure. After this event and processing of the snRNAs, the mature snRNP particles are transported back to the nucleus in a receptor-and energy-dependent manner and the complete particle is formed. Monoclonal H-20 recognizes both m3G cap containing snRNPs as well as m7G capped structures and it should have a wide application, not only for studying the molecular biology and immunology of the U snRNPs from diverse organisms, but also for the characterization and isolation of m7G-capped transcripts.
Immunogène
Human m3G-cap and m7G-cap
Application
&
Analyse par immunoprécipitation : µ
A representative lot from an independent laboratory detected m3G-cap in m3G-capped snRNAs from HeLa nuclear extracts (Bochnig, P., et al. (1987).
A representative lot from an independent laboratory immunoprecipitated m3G-cap from prefractionated HeLa S100 extracts (Huber, J., et al. (1998).
A representative lot from an independent laboratory detected m3G-cap in m3G-capped U1 snRNPs from digitonin permeabilized HeLa cells (Bochnig, P., et al. (1987). Eur J Biochem. 168(2):461-467.).
A representative lot from an independent laboratory detected m3G-cap in m3G-capped snRNAs from HeLa nuclear extracts (Bochnig, P., et al. (1987).
A representative lot from an independent laboratory immunoprecipitated m3G-cap from prefractionated HeLa S100 extracts (Huber, J., et al. (1998).
A representative lot from an independent laboratory detected m3G-cap in m3G-capped U1 snRNPs from digitonin permeabilized HeLa cells (Bochnig, P., et al. (1987). Eur J Biochem. 168(2):461-467.).
Domaine de recherche
Épigénétique et fonction nucléaire
Épigénétique et fonction nucléaire
Sous-domaine de recherche
Biologie de la chromatine
Biologie de la chromatine
Qualité
µ
Forme physique
κ
Format : Produit purifié
Produit purifié sur protéine G
Stockage et stabilité
Stable à -20 °C pendant 1 an à compter de la date de réception.
Recommandations relatives à la manipulation du produit : dès réception, et avant le retrait du bouchon, centrifuger le flacon et mélanger délicatement la solution. Répartir en aliquotes dans des microtubes à centrifuger et conserver ces derniers à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées, qui peuvent détériorer les IgG et nuire aux performances du produit.
Recommandations relatives à la manipulation du produit : dès réception, et avant le retrait du bouchon, centrifuger le flacon et mélanger délicatement la solution. Répartir en aliquotes dans des microtubes à centrifuger et conserver ces derniers à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées, qui peuvent détériorer les IgG et nuire aux performances du produit.
Autres remarques
Concentration : pour connaître la concentration spécifique du lot, voir le certificat d'analyse.
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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A monoclonal antibody against 2,2,7-trimethylguanosine that reacts with intact, class U, small nuclear ribonucleoproteins as well as with 7-methylguanosine-capped RNAs.
Bochnig, P, et al.
European Journal of Biochemistry, 168, 461-467 (1987)
Yasutoshi Akiyama et al.
RNA biology, 17(8), 1116-1124 (2020-03-03)
Recent transcriptome-wide studies have identified a diverse pool of transfer RNA (tRNA)-derived RNAs or tRNA-derived fragments (tRFs). Some of these RNAs have been demonstrated to be functional and involved in multiple biological processes ranging from the regulation of gene expression
Abhijit S Deshmukh et al.
Scientific reports, 6, 35288-35288 (2016-10-21)
Cyclin-dependent kinase 7 in conjunction with CyclinH and Mat1 activates cell cycle CDKs and is a part of the general transcription factor TFIIH. Role of Cdk7 is well characterized in model eukaryotes however its relevance in protozoan parasites has not
J Huber et al.
The EMBO journal, 17(14), 4114-4126 (1998-07-22)
The nuclear import of the spliceosomal snRNPs U1, U2, U4 and U5, is dependent on the presence of a complex nuclear localization signal (NLS). The latter is composed of the 5'-2,2,7-terminal trimethylguanosine (m3G) cap structure of the U snRNA and
Francesco Neri et al.
Nature, 543(7643), 72-77 (2017-02-23)
In mammals, DNA methylation occurs mainly at CpG dinucleotides. Methylation of the promoter suppresses gene expression, but the functional role of gene-body DNA methylation in highly expressed genes has yet to be clarified. Here we show that, in mouse embryonic
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