12-359
Acetyl-Histone H3 (Lys14) Peptide
Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).
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About This Item
Produits recommandés
Niveau de qualité
Fabricant/nom de marque
Upstate®
Technique(s)
immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Numéro d'accès NCBI
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
dry ice
Informations sur le gène
human ... H3F3B(3021)
Qualité
Routinely evaluated by Dot Blot Assay. This peptide was recognized on a dot blot using Anti-acetyl Histone H3 (Lys14), (06-911). The peptide was not recognized by anti-acetyl Histone H3 (Lys9) or anti-acetyl Histone H3 (Lys9,14).
Forme physique
Lyophilized powder
Stockage et stabilité
2 years at -20°C
Informations légales
UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany
Clause de non-responsabilité
Unless otherwise stated in our catalog or other company documentation accompanying the product(s), our products are intended for research use only and are not to be used for any other purpose, which includes but is not limited to, unauthorized commercial uses, in vitro diagnostic uses, ex vivo or in vivo therapeutic uses or any type of consumption or application to humans or animals.
Code de la classe de stockage
11 - Combustible Solids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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Opening the way to gene activity
Science (New York, N.Y.), 275, 155-157 (1997)
FEBS letters, 403(2), 186-190 (1997-02-17)
Enzymatic extracts from a gcn5 mutant and wild-type strains of Saccharomyces cerevisiae were chromatographically fractionated and the histone acetyltransferase activities compared. When free histones were used as substrate, extracts from wild-type cells showed two peaks of activity on histone H3
Transcription-linked acetylation by Gcn5p of histones H3 and H4 at specific lysines.
Nature, 383, 269-272 (1996)
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