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Merck

U4625

Sigma-Aldrich

Uridin-5′-diphosphoglucose aus Saccharomyces cerevisiae

≥98%

Synonym(e):

UDP-Glc, UDPG Hydrat

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

Empirische Formel (Hill-System):
C15H22N2Na2O17P2 · xH2O
CAS-Nummer:
Molekulargewicht:
610.27 (anhydrous basis)
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
41106305
PubChem Substanz-ID:
NACRES:
NA.51

Biologische Quelle

Saccharomyces cerevisiae

Assay

≥98%

Form

powder

Lagertemp.

−20°C

SMILES String

O.[Na+].[Na+].OC[C@H]1O[C@H](OP([O-])(=O)OP([O-])(=O)OC[C@H]2O[C@H]([C@H](O)[C@@H]2O)N3C=CC(=O)NC3=O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O

InChI

1S/C15H24N2O17P2.2Na.H2O/c18-3-5-8(20)10(22)12(24)14(32-5)33-36(28,29)34-35(26,27)30-4-6-9(21)11(23)13(31-6)17-2-1-7(19)16-15(17)25;;;/h1-2,5-6,8-14,18,20-24H,3-4H2,(H,26,27)(H,28,29)(H,16,19,25);;;1H2/q;2*+1;/p-2/t5-,6-,8-,9-,10+,11-,12-,13-,14-;;;/m1.../s1

InChIKey

SRHFBUUOPANXBG-WSIJJEQHSA-L

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Allgemeine Beschreibung

Uridindiphosphat-Glucose (UDP-Glucose) ist ein Glycogen-Präkursor. Der Transport von Glucose aus UDP-Glucose zur Verlängerung von Glycogenketten wird durch das Enzym Glykogensynthase katalysiert. Das Enzym Uridindiphosphat-Galaktose-4-Epimerase katalysiert die Bildung von UDP-Glucose aus UDP-Galaktose.

Anwendung

Uridin-5′-Diphosphoglucose-Dinatriumsalzhydrat aus Backhefe (Saccharomyces cerevisiae) wird verwendet als Substrat
  • für die PpIRX10-Enzymaktivität von Arabidopsis thaliana
  • in radiometrischen Assays von Glycosyltransferasen (GTs)
  • in Uridindiphosphat-Glucose (UDP-Glc)-4-Epimerase-Assays in Arabidopsis thaliana-Proben.

Biochem./physiol. Wirkung

Uridindiphosphat-Glucose (UDP-Glucose) ist ein wesentlicher Mediator der zellularen Stoffwechselwege. In Hefe begünstigen die hohen Mengen an Trehalose und Glycogen höhere Mengen an UDP-Glucose.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 3

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


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Distinct properties of the five UDP-D-glucose/UDP-D-galactose 4-epimerase isoforms of Arabidopsis thaliana
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The Journal of Biological Chemistry, 281(25), 17276-17285 (2006)
Hypoglycemia as a Pathological Result in Medical Praxis
Type 1 Diabetes Complications (2011)
A quaternary mechanism enables the complex biological functions of octameric human UDP-glucose pyrophosphorylase, a key enzyme in cell metabolism
Fuhring J, et al.
Scientific Reports, 5, 9618-9618 (2015)
Radiometric and spectrophotometric in vitro assays of glycosyltransferases involved in plant cell wall carbohydrate biosynthesis
Brown C, et al.
Nature Protocols, 7(9), 1634-1634 (2012)
Unravelling evolutionary strategies of yeast for improving galactose utilization through integrated systems level analysis
Hong KK, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 108(29), 12179-12184 (2011)

Artikel

The presence of multiple functional groups and stereocenters in complex carbohydrates makes them challenging targets for the organic chemist.

Glycosyltransferases were initially considered to be specific for a single glycosyl donor and acceptor, which led to the one enzyme-one linkage concept. Subsequent observations have refuted the theory of absolute enzymatic specificity by describing the transfer of analogs of some nucleoside mono- or diphosphate sugar donors.

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