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Merck

C6745

Sigma-Aldrich

Human Collagen Type IV

from human cell culture, liquid, 0.3 mg/mL, suitable for cell culture

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

CAS-Nummer:
EG-Nummer:
MDL-Nummer:
UNSPSC-Code:
12352202
NACRES:
NA.75

product name

Kollagen Typ IV aus human cell culture, Bornstein and Traub Type IV, 0.3 mg/mL, sterile-filtered, BioReagent, suitable for cell culture

Biologische Quelle

human cell culture

Qualitätsniveau

Sterilität

sterile-filtered

Produktlinie

BioReagent

Form

solution

Mol-Gew.

170—180 kDa

Verpackung

pkg of 1 mL

Konzentration

0.3 mg/mL

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

Oberflächendeckung

6‑10 μg/cm2

Verunreinigungen

HBSAG, none detected
HCV, none detected
HIV-1/HIV-2, none detected

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Bindungsspezifität

Peptide Source: Laminin

Peptide Source: Nidogen

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

human ... COL4A1(1282)

Allgemeine Beschreibung

Aus menschlichen Fibroblasten und Epithelzellen in einem Co-Kultursystem gewonnenes Kollagen IV erzeugt eine In-vitro-ECM (extrazelluläre Matrix) und dient als hervorragendes biologisches Gerüst für dreidimensionale Zellkulturen.

Kollagen IV ist ein heterotrimerisches Molekül, das aus zwei α1-Ketten und einer α2-Kette besteht. Es gilt als essentiell für eine vollständige Embryogenese und ist für die ordnungsgemäße Gewebeorganisation und strukturelle Integrität erforderlich. Es wird in vitro als Substrat zur Verbesserung von Anhaftung und Proliferation vieler Zelltypen verwendet. Kollagen IV wird von menschlichen Fibroblasten und Epithelzellen produziert, anschließend biochemisch aufgereinigt und als sterile Lösung mit einer Konzentration von 0,3 mg/mL in 25%iger Essigsäure angeboten.
COL4A1 (Kollagen α-1-Kette Typ IV) gehört zur Familie der Kollagene. Es besteht aus einer N-terminalen 7S-Domäne, einer C-terminalen globulären Domäne (NC1) und der zentralen Dreifachhelix mit kurzen Unterbrechungen der Gly-X-Y-Repeats. Es ist ein wichtiger Bestandteil von Kollagen Typ IV in der Basalmembran. Das COL4A1-Gen ist auf dem humanen Chromosom 13q34 lokalisiert.

Anwendung

Kollagen Typ IV aus menschlicher Zellkultur wird für die Kultivierung und Differenzierung induzierter pluripotenter Stammzellen (iPSC) verwendet. Darüber hinaus wird es als Membranbeschichtung eingesetzt.

Biochem./physiol. Wirkung

Mit COL4A1 (Kollagen α-1-Kette Typ IV) assoziierte Störungen stehen mit pulmonalen Komplikationen in Verbindung. Dieses Gen spielt für die Stabilität der Basalmembran eine wichtige Rolle. Mutationen von COL4A1 führen zu familiärer Porenzephalie, infantiler Hemiplegie, zerebraler Mikroangiopathie (CSVD) und hämorrhagischem Schlaganfall.

Leistungsmerkmale und Vorteile

  • Dieses Kollagen Typ IV-Produkt wird von humanen Fibroblasten und Epithelzellen in einem gemeinsamen Kultursystem hergestellt, das eine EZM in vitro bildet.
  • Das Kollagen Typ IV wird anschließend biochemisch gereinigt.
  • Es wird mittels Dialyse in einer Essigsäure- und 0,5%igen Chloroformlösung sterilisiert und steril in einer Konzentration von ~0,3 mg/ml in 25%iger Essigsäure geliefert.

Lagerklassenschlüssel

11 - Combustible Solids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Persönliche Schutzausrüstung

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)


Analysenzertifikate (COA)

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Epidemiologically and clinically relevant Group B Streptococcus isolates do not bind collagen but display enhanced binding to human fibrinogen.
Dramsi S, et al.
Microbes and Infection, 14(12), 1044-1048 (2012)
Novel mutations in three families confirm a major role of COL4A1 in hereditary porencephaly.
Breedveld G, et al.
Journal of medical Genetics, 43(6), 490-495 (2006)
Cerebrovascular disease related to COL4A1 mutations in HANAC syndrome.
Alamowitch S, et al.
Neurology, 73(22), 1873-1882 (2009)
Association of COL4A1 gene polymorphisms with cerebral palsy in a Chinese Han population.
Bi D, et al.
Clinical Genetics, 90(2), 149-155 (2016)

Artikel

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