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13-110

Sigma-Aldrich

MBP, dephosphoryliert

Synonym(e):

MBP-Protein

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352200
eCl@ss:
32160405
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

bovine

Qualitätsniveau

Form

liquid

Haltbarkeit

2 yr

Hersteller/Markenname

Upstate®

Methode(n)

activity assay: suitable

Löslichkeit

water: soluble

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Lagertemp.

−20°C

Angaben zum Gen

bovine ... MBP(618684)

Allgemeine Beschreibung

Forschungsbereich: Zellsignalisierung
Myelin-Basisprotein (MBP) stellt etwa 30 % des Gesamtproteins dar und macht etwa 10 % des Trockengewichts von Myelin aus. Es ist primär mit der zytosolischen Seite der Oligodendrozyten(OL)-Membran assoziiert, hauptsächlich durch elektrostatische Interaktionen mit sauren Lipiden. Dieses Protein ist im gesamten kompakten internodalen Myelin verteilt. MBP besteht aus mehreren posttranslational modifizierten Isomeren mit unterschiedlichen Ladungen, von denen einige durch Phosphorylierung an mehreren Stellen durch verschiedene Kinasen entstehen, beispielsweise durch die mitogenaktivierte Proteinkinase (MAPK).

Anwendung

Basisches Myelinprotein, aus Rinderhirn aufgereinigt und mit Lambda-Proteinphosphatase dephosphoryliert. Keine nachweisbare endogene Phosphorylierung, wie durch Immunblotting von 1 Mikrogramm MBP mit 1 Mikrogramm/ml Anti-Phospho-MBP bestimmt wurde.

Biochem./physiol. Wirkung

Myelin-Basisprotein (MBP) ist im gesamten kompakten internodalen Myelin verteilt. Es bindet an negativ geladene Lipide auf der zytosolischen Oberfläche von Oligodendrozyten-Membranen und erleichtert wahrscheinlich die Adhäsion dieser Oberflächen in der mehrschichtigen Myelinscheide. MBP wird als intrinsisch unstrukturiertes Protein beschrieben, was ihm die Flexibilität verleiht, über seine gesamte Länge an eine geladene Oberfläche zu binden und seine lokale Konformation nach Bedarf anzupassen, um die Bindung an verschiedene Ziele zu optimieren. Solche Proteine​fungieren oft als multifunktionale regulatorische Proteine.
MBP interagiert in vitro mit Polyanionen wie Aktinfilamente und Mikrotubuli und bindet an andere Liganden wie Ca2+-Calmodulin (CaM). MBP bindet an G-Aktin, induziert dessen Polymerisation und bündelt Aktinfilamente. Es polymerisiert außerdem Aktin, bündelt F-Aktinfilamente und bindet Aktinfilamente durch elektrostatische Wechselwirkungen an Lipiddoppelschichten. Phosphorylierung und Dephosphorylierung von MBP erfolgen in der Myelinscheide als Reaktion auf elektrische Aktivität im Gehirn.

Qualität

Regelmäßig als Substrat in einem Kinase-Assay unter Verwendung von MAP-Kinase 2/Erk2 (Katalognr. 14-173) beurteilt.

Physikalische Form

10 mmol/l MOPS, pH-Wert 7,0, 128 mmol/l MnCl2, 641 mmol/l EDTA, 1,134 μg inaktive Lambda-Phosphatase und 0,05 % Natriumazid.

Lagerung und Haltbarkeit

2 Jahre bei -20 °C

Sonstige Hinweise

Dieses Produkt wird aus Rindern gewonnen. Der Export dieses Produkts in einige Länder kann daher eingeschränkt sein. Bitte wenden Sie sich an den Kundendienst Ihres lokalen Vertriebspartners, um die Verfügbarkeit und Exportoptionen des Produkts in Erfahrung zu bringen.

Rechtliche Hinweise

UPSTATE is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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J W Crabb et al.
Protein science : a publication of the Protein Society, 7(3), 746-757 (1998-04-16)
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Thrombospondin stimulates focal adhesion disassembly through Gi- and phosphoinositide 3-kinase-dependent ERK activation
Orr, A. W., et al
The Journal of Biological Chemistry, 277, 20453-20460 (2002)
Cyclic AMP decreases the phosphorylation state of myelin basic proteins in rat brain cell cultures.
Ulmer, J B, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 262, 1748-1755 (1987)
D L Lefebvre et al.
The Biochemical journal, 355(Pt 2), 297-305 (2001-04-04)
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