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05-636-AF555

Sigma-Aldrich

Anti-Phospho-H2A.X-Antikörper (Ser139), Klon JBW301, Alexa Fluor 555 Konjugat

clone JBW301, from mouse, ALEXA FLUOR 555

Synonym(e):

H2AXS139P, Histone H2A.X (phospho S139)

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

mouse

Qualitätsniveau

Konjugat

ALEXA FLUOR 555

Antikörperform

purified antibody

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

JBW301, monoclonal

Speziesreaktivität

human

Speziesreaktivität (Voraussage durch Homologie)

vertebrates (based on 100% sequence homology)

Methode(n)

immunocytochemistry: suitable

Isotyp

IgG1

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

phosphorylation (pSer139)

Angaben zum Gen

human ... H2AX(3014)

Allgemeine Beschreibung

Histon H2A.X, auch bekannt als H2A/X oder H2A.X, das von dem Gen namens H2AFX und H2AX kodiert wird, ist eine Variante von Histon H2A, die ebenso mit genomischer DNA assoziiert wird. Histon unterscheidet sich strukturell jedoch von anderen Mitgliedern der H2A-Familie, da es ein C-terminales Ende besitzt, dessen Ser139-Rest als Reaktion auf Doppelstrangbrüche von DNA phosphoryliert ist. Die Phosphorylierung von H2A.X ist ein schneller Prozess, der durch ATM/ATR-Proteine vermittelt wird. Als Mitglied der Histon H2A-Familie ist Histon H2A.x (H2A.x) eine Variante von Histon H2A, die gängiges H2A in einer Teilmenge von Nukleosomen ersetzt. H2A.x ist an der DNA-Reparatur von Schäden durch Doppelstrangbrüche (DSB) an Zellkern-DNA beteiligt. Nach einem Doppelstrangbruch der DNA wird H2A.x schnell von ATM-Kinase an Serin 139 phosphoryliert und wird zu Gamma-H2AFX. Dieser Phosphorylierungsschritt kann sich auf bis zu mehrere Tausend Nukleosome von der tatsächlichen Stelle des DSB entfernt erstrecken und das umgebende Chromatin für die Rekrutierung von für die DNA-Schaden-Signalisierung und -Reparatur benötigen Proteine markieren (1). Als Teil der posttranslationalen Modifikationen während der Apoptose, die durch starke DNA-Schäden hervorgerufen werden, wird eine starke Expression von phosphoryliertem H2A.x als genauer Indikator für die Apoptose erachtet.

Immunogen

Lineares Peptid, das Phospho-Histon H2A.X (Ser139) entspricht.

Anwendung

Analyse mittels Chromatin-Immunpräzipitation: Eine repräsentative Charge der nichtkonjugierten Form dieses Antikörpers (Katalognr. 05-636) wurde verwendet, um Phospho-Histon H2A.X (Ser139) mittels ChIP nachzuweisen (Meier, A. et al. (2007) EMBO J., 26:2707-18).

Western-Blot-Analyse: 0,05–1 μg/ml einer repräsentativen Charge der nichtkonjugierten Form dieses Antikörpers (Katalognr. 05-636) wies phosphoryliertes Histon H2A.X (Ser139) in säureextrahierten Histonlysaten von mit 0,5 μmol/l Staurosporin behandelten Jurkat-Zellen (Katalognr. 19-123) nach.
Anti-Phospho-H2A.X (Ser139) / Klon JBW301/ Alexa Fluor 555-Konjugat ist ein Antikörper gegen Phospho-H2A.X (Ser139) zur Verwendung in der Immunzytochemie.
Forschungskategorie
Epigenetik & Zellkernfunktion
Forschungsunterkategorie
Histone

Qualität

Mittels Immunhistochemie in HeLa-Zellen +/- Staurosporin-Behandlung beurteilt.

Immunzytochemische Analyse: Eine 1:100-Verdünnung dieses Antikörpers wies Phospho-Histon H2A.X (Ser139) in HeLa-Zellen +/- Staurosporin-Behandlung nach.

Zielbeschreibung

17 kDa gemessen

Physikalische Form

Aufgereinigtes monoklonales Maus-IgG1 in Puffer mit PBS mit 15 mg/ml BSA und 0,1 % Azid
Über Protein G aufgereinigt

Lagerung und Haltbarkeit

Bei 2–8 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.

Sonstige Hinweise

Konzentration: Die Konzentration entnehmen Sie bitte dem chargenspezifischen Datenblatt.

Rechtliche Hinweise

ALEXA FLUOR is a trademark of Life Technologies

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

WGK 2

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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Andreas Meier et al.
The EMBO journal, 26(11), 2707-2718 (2007-05-12)
Phosphorylated histone H2AX (gammaH2AX) is generated in nucleosomes flanking sites of DNA double-strand breaks, triggering the recruitment of DNA-damage response proteins such as MDC1 and 53BP1. Here, we study shortened telomeres in senescent human cells. We show that most telomeres
Yujie Huang et al.
Frontiers in oncology, 11, 586771-586771 (2021-03-16)
HPV-positive (HPV+) cervical cancer cells are more radioresistant compared with HPV-negative (HPV-) cervical cancer cells, but the underlying mechanism is not fully illuminated. Our previous mass spectrometry data showed that Ras-associated binding protein Rab12 was up-regulated by HPV, and this
Miguel A Galindo-Campos et al.
Cell death and differentiation, 26(12), 2667-2681 (2019-04-19)
Poly (ADP-ribose) polymerase (PARP)-1 and PARP-2 regulate the function of various DNA-interacting proteins by transferring ADP-ribose emerging from catalytic cleavage of cellular β-NAD+. Hence, mice lacking PARP-1 or PARP-2 show DNA perturbations ranging from altered DNA integrity to impaired DNA
Panagiotis Karakaidos et al.
Bioengineering (Basel, Switzerland), 9(8) (2022-08-26)
Laser-based techniques for printing cells onto different substrates with high precision and resolution present unique opportunities for contributing to a wide range of biomedical applications, including tissue engineering. In this study, laser-induced forward transfer (LIFT) printing was employed to rapidly
Charles W Morgan et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 112(27), 8344-8349 (2015-06-25)
Cellular demolition during apoptosis is completed by executioner caspases, that selectively cleave more than 1,500 proteins but whose individual roles are challenging to assess. Here, we used an optimized site-specific and inducible protease to examine the role of a classic

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