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SRP0416

Sigma-Aldrich

T4 Beta-glucosyltransferase

recombinant, expressed in E. coli, ≥83% (SDS-PAGE)

Synonyme(s) :

T4-phage beta-glucosyltransferase, UDP glucose-DNA ?-glucosyltransferase, hydroxymethyl cytosine

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About This Item

Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.32

Source biologique

Escherichia coli

Produit recombinant

expressed in E. coli

Pureté

≥83% (SDS-PAGE)

Forme

aqueous solution

Poids mol.

41.6 kDa

Conditionnement

pkg of 100 μg

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−70°C

Informations sur le gène

bacteriophage T4 ... B-GT(1258765)

Description générale

T4-phage β−glucosyltransferase, also known as UDP glucose-DNA β-glucosyltransferase, (Genbank Accession No. NP_049658) amino acids 1-351(end) with C-terminal His-tag, MW= 41.6 kDa, expressed in Escherichia coli.

Application

Useful for the differentiation of hydroxymethylcytosine (HMC) from methylcytosine in DNA, via glucosylating HMC and protecting HMC from endonuclease cleavage.

Actions biochimiques/physiologiques

T4-phage β-glucosyltransferase is involved in the transfer of glucose from uridine diphosphoglucose (UDP-Glc) to 5-hydroxymethylcytosine (5-HMC) in double-stranded DNA of the T4-phage. Ions such as Mg2+, Mn2+ and Ca2+ activate this enzyme.

Forme physique

Formulated in 200 mM imidazole and 20% glycerol.

Pictogrammes

Health hazardExclamation mark

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Classification des risques

Eye Irrit. 2 - Repr. 1B - Skin Irrit. 2

Code de la classe de stockage

6.1C - Combustible acute toxic Cat.3 / toxic compounds or compounds which causing chronic effects

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Glucosylation of deoxyribonucleic acid by enzymes from bacteriophage-infected Escherichia coli.
S R KORNBERG et al.
The Journal of biological chemistry, 236, 1487-1493 (1961-05-01)
Bacteriophage T4 genome.
Miller ES
Microbiology and Molecular Biology Reviews, 67(1), 86-156 (2003)
T4 phage beta-glucosyltransferase: substrate binding and proposed catalytic mechanism.
Morera S
Journal of Molecular Biology, 292(3), 717-730 (1999)
Chun-Xiao Song et al.
Nature biotechnology, 29(1), 68-72 (2010-12-15)
In contrast to 5-methylcytosine (5-mC), which has been studied extensively, little is known about 5-hydroxymethylcytosine (5-hmC), a recently identified epigenetic modification present in substantial amounts in certain mammalian cell types. Here we present a method for determining the genome-wide distribution
High resolution crystal structures of T4 phage beta-glucosyltransferase: induced fit and effect of substrate and metal binding.
Morera S
Journal of Molecular Biology, 311(3), 569-577 (2001)

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