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A4021

Sigma-Aldrich

Nε-Acetyl-L-lysine

≥98% (TLC)

Synonyme(s) :

N6-acetyl-L-lysine

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About This Item

Formule linéaire :
CH3CONH(CH2)4CH(NH2)CO2H
Numéro CAS:
692-04-6
Poids moléculaire :
188.22
Numéro CE :
211-725-9
Numéro MDL:
MFCD00002639
Code UNSPSC :
12352209
ID de substance PubChem :
24890737
Nomenclature NACRES :
NA.26

Nom du produit

Nε-Acetyl-L-lysine,

Essai

≥98% (TLC)

Niveau de qualité

200

Forme

powder

Concentration

50 mg/mL in 80% acetic acid

Couleur

colorless to white

Pf

250 °C (dec.) (lit.)

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

CC(=O)NCCCC[C@H](N)C(O)=O

InChI

1S/C8H16N2O3/c1-6(11)10-5-3-2-4-7(9)8(12)13/h7H,2-5,9H2,1H3,(H,10,11)(H,12,13)/t7-/m0/s1

Clé InChI

DTERQYGMUDWYAZ-ZETCQYMHSA-N

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Application


  • Nε-Acetyl L-α Lysine Improves Activity and Stability of α-Amylase at Acidic Conditions: A Comparative Study with other Osmolytes. This study highlights the use of Nε-Acetyl-ʟ-lysine in enhancing the functional stability and activity of α-amylase under acidic conditions, demonstrating its potential as a valuable additive in industrial enzyme applications (Joghee et al., 2020).

Actions biochimiques/physiologiques

Nε-Acetyl-L-lysine (L-AcK) is an R-chain N-acetylated α amino acid used together with other lysine analogues to differentiate and characterized various aminoacylases and regulator 2 (Sir2) enzymes/sirtuins.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

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Lot/Batch Number
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Yana Cen et al.
Journal of the American Chemical Society, 132(35), 12286-12298 (2010-08-20)
Sirtuins are protein-modifying enzymes distributed throughout all forms of life. These enzymes bind NAD(+), a universal metabolite, and react it with acetyllysine residues to effect deacetylation of protein side chains. This NAD(+)-dependent deacetylation reaction has been observed for sirtuin enzymes
J A Cohn et al.
Archives of biochemistry and biophysics, 328(1), 158-164 (1996-04-01)
We have previously shown that incubation of the model protein glucose-6-phosphate dehydrogenase (Glu-6-PDH) from the bacterium Leuconostoc mesenteroides with 4-hydroxy-2-nonenal (HNE), a major product of lipid peroxidation, results in the formation of cross-linked protein. HNE-modified protein is resistant to proteolytic
Jarrod B French et al.
Biochemistry, 47(38), 10227-10239 (2008-08-30)
Sirtuins are NAD (+)-dependent enzymes that deacetylate a variety of cellular proteins and in some cases catalyze protein ADP-ribosyl transfer. The catalytic mechanism of deacetylation is proposed to involve an ADPR-peptidylimidate, whereas the mechanism of ADP-ribosyl transfer to proteins is
S L Hazen et al.
The Journal of biological chemistry, 273(9), 4997-5005 (1998-03-28)
We have recently demonstrated that neutrophils oxidize nearly all of the amino acids commonly found in plasma to a corresponding family of aldehydes in high yield. The reaction is mediated by hypochlorous acid (HOCl), the major oxidant generated by the
A Pähler et al.
Chemical research in toxicology, 11(9), 995-1004 (1998-10-07)
Antibodies directed against chemical specific protein modifications are valuable tools to detect and comparatively quantify protein modifications. Both Nepsilon-(dichloroacetyl)-L-lysine and Nepsilon-(trichloroacety)l-L-lysine have been detected as modified amino acids in liver and kidneys of rats treated with perchloroethene (PER) after proteolysis.
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