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SRP5244

Sigma-Aldrich

MLK1 (1-433), active, GST tagged human

PRECISIO® Kinase, recombinant, expressed in baculovirus infected Sf9 cells, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Sinônimo(s):

MAP3K9, MEKK9, PRKE1

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About This Item

Código UNSPSC:
12352200
NACRES:
NA.32

recombinante

expressed in baculovirus infected Sf9 cells

linha de produto

PRECISIO® Kinase

Ensaio

≥70% (SDS-PAGE)

Formulário

buffered aqueous glycerol solution

atividade específica

99-133 nmol/min·mg

peso molecular

~77 kDa

nº de adesão NCBI

Condições de expedição

dry ice

temperatura de armazenamento

−70°C

Informações sobre genes

human ... MAP3K9(4293)

Descrição geral

MLK1 or Mixed-Lineage Kinase 1 is a mitogen-activated protein kinase kinase kinase capable of activating the c-Jun NH(2)-terminal kinase (JNK) pathway. The catalytic domain of MLK1 has amino acid sequence similarity to both the tyr-specific and the ser/thr-specific kinase classes. In addition, MLK1 contain 2 leu/ile-zipper motifs and a basic sequence near its C-termini. MLK1 is threonine (and possibly serine) phosphorylated at multiple sites in the activation loop, with phosphorylation of Thr312 required for full activation.

forma física

Supplied in 50mM Tris-HCl, pH 7.5, 150mM NaCl, 10mM glutathione, 0.1mM EDTA, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 25% glycerol.

Nota de preparo

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Informações legais

PRECISIO is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Código de classe de armazenamento

10 - Combustible liquids

Classe de risco de água (WGK)

WGK 1

Ponto de fulgor (°F)

Not applicable

Ponto de fulgor (°C)

Not applicable


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John T Durkin et al.
Biochemistry, 43(51), 16348-16355 (2004-12-22)
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D S Dorow et al.
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Using the polymerase chain reaction to study mRNA expressed in human epithelial tumor cells, a member of a new family of protein kinases was identified. The catalytic domain of this kinase has amino-acid-sequence similarity to both the Tyr-specific and the

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