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SCP0078

Sigma-Aldrich

Caspase 2 Substrate (ICH-1), fluorogenic

≥95% (HPLC), lyophilized

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C58H71N13O20
Poids moléculaire :
1270.26
Code UNSPSC :
12352202
Nomenclature NACRES :
NA.32

product name

Caspase 2 Substrate (ICH-1), fluorogenic,

Pureté

≥95% (HPLC)

Forme

lyophilized

Composition

Peptide Content, ≥75%

Conditions de stockage

protect from light

Température de stockage

−20°C

Amino Acid Sequence

MCA-Val-Asp-Val-Ala-Asp-Gly-Trp-DNP-Lys-NH2

Application

Caspase 2 is a cysteine protease that is potentially involved in cell cycle regulation and tumour suppression may be detected using peptides that contain the pentapeptide VDVAD such as the chromogenic and fluorogenic substrates: Ac-VDVAD-pNa (Acetyl-Val-Asp-Val-Ala-Asp-p- nitroanalide), chromogenic and MCA-VDVADGW-DNP-K-NH2, fluorogenic.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


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Tanja Kitevska et al.
Apoptosis : an international journal on programmed cell death, 14(7), 829-848 (2009-05-30)
The caspases are an evolutionarily conserved family of cysteine proteases, with essential roles in apoptosis or inflammation. Caspase-2 was the second caspase to be cloned and it resembles the prototypical nematode caspase CED-3 more closely than any other mammalian protein.
Yinyan Tang et al.
The Journal of biological chemistry, 286(39), 34147-34154 (2011-08-11)
Caspase-2, the most evolutionarily conserved member in the human caspase family, may play important roles in stress-induced apoptosis, cell cycle regulation, and tumor suppression. In biochemical assays, caspase-2 uniquely prefers a pentapeptide (such as VDVAD) rather than a tetrapeptide, as

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