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S2628

Sigma-Aldrich

N-Succinyl-L-phenylalanine-p-nitroanilide

protease substrate, ≥98% (TLC), powder

Synonyme(s) :

Suc-Phe-pNA

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C19H19N3O6
Numéro CAS:
2440-62-2
Poids moléculaire :
385.37
Numéro CE :
219-472-6
Numéro MDL:
MFCD00047721
Code UNSPSC :
12352204
ID de substance PubChem :
24899530
Nomenclature NACRES :
NA.32

product name

N-Succinyl-L-phenylalanine-p-nitroanilide, protease substrate

Pureté

≥98% (TLC)

Forme

powder

Solubilité

dioxane: 25 mg/mL, clear, colorless to faintly yellow

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

OC(=O)CCC(=O)N[C@@H](Cc1ccccc1)C(=O)Nc2ccc(cc2)N(=O)=O

InChI

1S/C19H19N3O6/c23-17(10-11-18(24)25)21-16(12-13-4-2-1-3-5-13)19(26)20-14-6-8-15(9-7-14)22(27)28/h1-9,16H,10-12H2,(H,20,26)(H,21,23)(H,24,25)/t16-/m0/s1

Clé InChI

KNBLWBFJHZHYFG-INIZCTEOSA-N

Application

N-Succinyl-L-phenylalanine-p-nitroanilide has been used as a substrate for the hydrolytic activity of chymotrypsin and molar absorptive experiments. It has also been used for monitoring in vitro α-chymotrypsin inhibition assay.

Actions biochimiques/physiologiques

N-Succinyl-L-phenylalanine-p-nitroanilide, a substrate for the hydrolytic activity of chymotrypsin, forms a yellow chromophore, p-nitroaniline, which can be measured spectrophotometrically at 410 nm.

Substrats

Reported to be a substrate for chymotrypsin.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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Isabel Pastor et al.
The journal of physical chemistry. B, 115(5), 1115-1121 (2010-12-31)
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E Iu Maksareva et al.
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Stratton A, et al.
Protein Science, 26(2), 292-305 (2017)
V V Mozhaev et al.
Biochemistry and molecular biology international, 34(1), 191-199 (1994-08-01)
Biocatalytic transformations in reversed micelles formed by anionic surfactant Aerosol OT in octane have been studied at high pressures by an example of alpha-chymotrypsin-catalyzed hydrolysis of N-carbobenzoxy-L-tyrosine p-nitrophenyl ester and N-succinyl-L-phenylalanine p-nitroanilide. For the first time it has been found
[ON THE DETERMINATION OF TRYPSIN AND CHYMOTRYPSIN WITH AMINO-P-NITROANILIDES].
W NAGEL et al.
Hoppe-Seyler's Zeitschrift fur physiologische Chemie, 340, 1-10 (1965-01-01)
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