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S1153

Sigma-Aldrich

N-Succinyl-Leu-Tyr-7-amido-4-methylcoumarin

calpain substrate

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About This Item

Formule empirique (notation de Hill):
C29H33N3O8
Numéro CAS:
94367-20-1
Poids moléculaire :
551.59
Numéro MDL:
MFCD00057900
Code UNSPSC :
12352204
ID de substance PubChem :
24899464
Nomenclature NACRES :
NA.32

Niveau de qualité

200

Forme

solid

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

CC(C)CC(NC(=O)CCC(O)=O)C(=O)NC(Cc1ccc(O)cc1)C(=O)Nc2ccc3C(C)=CC(=O)Oc3c2

InChI

1S/C29H33N3O8/c1-16(2)12-22(31-25(34)10-11-26(35)36)29(39)32-23(14-18-4-7-20(33)8-5-18)28(38)30-19-6-9-21-17(3)13-27(37)40-24(21)15-19/h4-9,13,15-16,22-23,33H,10-12,14H2,1-3H3,(H,30,38)(H,31,34)(H,32,39)(H,35,36)

Clé InChI

RIYLNECMTVNMSO-UHFFFAOYSA-N

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Substrats

Substrate for porcine calpain I and II.

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

Eyeshields, Gloves, type N95 (US)

Certificats d'analyse (COA)

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C Crawford
The Biochemical journal, 248(2), 589-594 (1987-12-01)
Inhibition of chicken calpain II by proteins of the cystatin superfamily and alpha 2-macroglobulin was investigated. Human liver cystatins A and B, human cystatin C, chicken cystatin and rat T-kininogen were found not to be inhibitory. Inhibition was, however, observed
T Sasaki et al.
The Journal of biological chemistry, 259(20), 12489-12494 (1984-10-25)
Homogeneous porcine calpain (Ca2+-dependent cysteine proteinase) was found to hydrolyze a variety of peptides and synthetic substrates. Leu-Trp-Met-Arg-Phe-Ala, eledoisin-related peptide, alpha-neoendorphin, angiotensin I, luteinizing hormone-releasing hormone, neurotensin, dynorphin, glucagon, and oxidized insulin B chain were cleaved with a general preference
Levente E Dókus et al.
European journal of medicinal chemistry, 82, 274-280 (2014-06-11)
Calpains are intracellular cysteine proteases with important physiological functions. Up- or downregulation of their expression can be responsible for several diseases, therefore specific calpain inhibitors may be considered as promising candidates for drug discovery. In this paper we describe the

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