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G7141

Sigma-Aldrich

Glucose oxydase from Aspergillus niger

greener alternative

Type X-S, lyophilized powder, 100,000-250,000 units/g solid (without added oxygen)

Synonyme(s) :

ββ-D-glucose:oxygène 1-oxydoréductase, G.Od., GOx

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About This Item

Numéro CAS:
Numéro de classification (Commission des enzymes):
Numéro CE :
Numéro MDL:
Code UNSPSC :
12352204
Nomenclature NACRES :
NA.54

Type

Type X-S

Forme

lyophilized powder

Activité spécifique

100,000-250,000 units/g solid (without added oxygen)

Poids mol.

160 kDa

Composition

Protein, ≥65%

Caractéristiques du produit alternatif plus écologique

Waste Prevention
Design for Energy Efficiency
Learn more about the Principles of Green Chemistry.

sustainability

Greener Alternative Product

Application(s)

diagnostic assay manufacturing

Activité étrangère

Catalase ≤5 units/mg protein

Autre catégorie plus écologique

Température de stockage

−20°C

InChI

1S/C6H12O6/c7-1-2-3(8)4(9)5(10)6(11)12-2/h2-11H,1H2/t2-,3-,4+,5-,6-/m1/s1

Clé InChI

WQZGKKKJIJFFOK-VFUOTHLCSA-N

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Description générale

La glucose oxydase (GOX) est une flavoprotéine dont la masse moléculaire varie d'environ 130 kDa à 175 kDa. Certains champignons et certains insectes sont capables de la produire.
Nous nous engageons à vous proposer des produits plus respectueux de l'environnement et conformes à au moins un des douze principes de la chimie verte. L'efficacité énergétique de ce produit ainsi que la quantité de déchets générée lors de son utilisation dans le domaine de la recherche sur les piles à combustible ont été améliorées. Pour en savoir plus, consultez l'article correspondant dans Biofiles
Poids moléculaire 160 kDa (filtration sur gel)
pI : 4,2
Coefficient d'extinction : E1 % = 16,7 (280 nm)

La glucose oxydase issue de Aspergillus niger est un dimère constitué de deux sous-unités égales d′un poids moléculaire de 80 kDa chacune. Chaque sous-unité contient un fragment flavine adénine dinucléotide et un atome de fer. Cette enzyme est une glycoprotéine contenant environ 16 % de sucre neutre et 2 % de sucres aminés. Elle contient également 3 résidus de cystéine et 8 sites potentiels de N-glycosylation.

La glucose oxydase est capable d′oxyder les D-aldohexoses, les monodésoxy-D-glucoses et les méthyl-D-glucoses à différentes vitesses.

Cette enzyme est active sur une large plage de pH allant de 4 à 7, son pH optimal étant de 5,5. La glucose oxydase est spécifique du β-D-glucose et présente un KM de 33-110 mM.

Elle ne nécessite aucun activateur, mais elle est inhibée par Ag+, Hg2+, Cu2+, l′acétate de phénylmercure et le p-chloromercuribenzoate. Elle n′est pas inhibée par les réactifs à groupe SH non métalliques suivants : N-éthylmaléimide, iodoacétate et iodoacétamide.

La glucose oxydase peut servir au dosage enzymatique du D-glucose en solution. Comme elle oxyde le β-D-glucose en D-gluconolactate et en peroxyde d'hydrogène, la peroxydase de raifort est souvent utilisée comme enzyme de couplage pour le dosage du glucose. Même si la glucose oxydase est spécifique au β-D-glucose, elle peut également permettre de quantifier les solutions de D-glucose car le α-D-glucose subit une mutarotation en β-D-glucose au fur et à mesure de la consommation du β-D-glucose par la réaction enzymatique.

Application

La glucose oxydase d'Aspergillus niger a été utilisée :
  • dans le réactif GO (glucose oxydase) pour mesurer la teneur en glucose par la méthode de la glucose oxydase
  • pour activer la lignée de cellules de carcinome rénal humain afin d'élaborer le modèle de stress oxydatif
  • pour étudier son effet, dans la pâte, sur les performances analytiques de la bioélectrode

La glucose oxydase est largement employée dans les industries alimentaire et pharmaceutique ; c′est également un constituant essentiel des biocapteurs de glucose.

Actions biochimiques/physiologiques

La glucose oxydase (GOX) oxyde le D-glucose en D-gluconolactone et en peroxyde d'hydrogène. Le peroxyde d'hydrogène qui est issu de la catalyse par la GOX est un agent antibactérien et antifongique. C'est un ingrédient sûr qui peut être utilisé dans plusieurs applications industrielles : boulangerie, production de poudre d'œuf, œnologie, production d'acide gluconique… Il possède une activité électrochimique qui en fait un élément extrêmement important dans les capteurs de glucose et les applications de piles à combustible.
La glucose oxydase catalyse l′oxydation du β-d-glucose en d-glucono-β-lactone et en peroxyde d'hydrogène, l′oxygène moléculaire jouant le rôle d′accepteur d'électrons.

Qualité

Peut contenir des traces d'amylase, de maltase, de glycogénase, d'invertase et de galactose oxydase.

Définition de l'unité

Une unité oxyde 1,0 μmole de β-D-glucose en D-gluconolactone et en H2O2 par minute à pH 5,1 et 35 °C, ce qui équivaut à une absorption de 22,4 μl d′O2 par minute. Si le mélange réactionnel est saturé en oxygène, l′activité peut augmenter d′un facteur pouvant aller jusqu′à 100 %.

Remarque sur l'analyse

Protéine déterminée par la réaction du biuret.

Pictogrammes

Health hazard

Mention d'avertissement

Danger

Mentions de danger

Conseils de prudence

Classification des risques

Resp. Sens. 1

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Équipement de protection individuelle

dust mask type N95 (US), Eyeshields, Faceshields, Gloves


Certificats d'analyse (COA)

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Glucose oxidase-An overview
Biotechnology Advances, 27(4), 489-501 (2009)
Glucose oxidase: natural occurrence, function, properties and industrial applications
Wong CM, et al.
Applied Microbiology and Biotechnology, 78(6), 927-938 (2008)
Raluca-Elena Munteanu et al.
Scientific reports, 9(1), 15196-15196 (2019-10-28)
If the analyte does not only change the electrochemical but also the optical properties of the electrode/solution interface, the spatial resolution of an electrochemical sensor can be substantially enhanced by combining the electrochemical sensor with optical microscopy. In order to
Ectopic Expression of Human MutS Homologue 2 on Renal Carcinoma Cells Is Induced by Oxidative Stress with Interleukin-18 Promotion via p38 Mitogen-activated Protein Kinase (MAPK) and c-Jun N-terminal Kinase (JNK) Signaling Pathways
Mo C, et al.
The Journal of Biological Chemistry, 287(23), 19242-19254 (2012)
Ewa Szczęsna et al.
European journal of cell biology, 95(12), 521-530 (2016-09-10)
End-binding proteins are capable of tracking the plus-ends of growing microtubules (MTs). The motor protein Ncd, a member of the kinesin-14 family, interacts with EB1 protein and becomes a non-autonomous tip-tracker. Here, we attempted to find out whether at least

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