MABS1233
Anticorps anti-HMG-CoA réductase, clone IgG-A9
clone IgG-A9, from mouse
Synonyme(s) :
3-hydroxy-3-methylglutaryl-coenzyme A reductase, HMG-CoA reductase
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About This Item
Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41
Produits recommandés
Source biologique
mouse
Niveau de qualité
Forme d'anticorps
purified antibody
Type de produit anticorps
primary antibodies
Clone
IgG-A9, monoclonal
Espèces réactives
human, rat, hamster
Technique(s)
immunocytochemistry: suitable
immunoprecipitation (IP): suitable
western blot: suitable
Isotype
IgG1κ
Numéro d'accès UniProt
Conditions d'expédition
ambient
Modification post-traductionnelle de la cible
unmodified
Informations sur le gène
human ... HMGCR(3156)
Description générale
L'enzyme 3-hydroxy-3-méthylglutaryl-coenzyme A réductase (EC 1.1.1.34 ; UniProt P00347 ; également dénommée HMG-CoA réductase) est codée par le gène HMGCR (identifiant du gène 100756363) chez Cricetulus griseus (hamster chinois). L'HMG-CoA réductase catalyse la conversion de l'HMG-CoA en acide mévalonique, l'enzyme cinétiquement limitante de la voie de biosynthèse mévalonate-isoprénoïdes (MIB) responsable de la production du cholestérol et d'autres isoprénoïdes, ainsi que du farnésyl-pyrophosphate (FPP) nécessaire à la prénylation des protéines. L'HMG-CoA réductase est supprimée par le cholestérol dérivé de l'internalisation et de la dégradation des lipoprotéines de faible densité (LDL) via le récepteur LDL, ainsi que de types de cholestérol oxydés. Les inhibiteurs compétitifs de l'HMG-CoA réductase induisent l'expression des récepteurs de LDL dans le foie, ce qui intensifie le catabolisme du LDL plasmatique et réduit la concentration plasmatique de cholestérol. L'HMG-CoA réductase est une protéine multitransmembranaire du réticulum endoplasmique (RE) comportant un domaine N-terminal sensible aux stérols (SSD ; a.a. 61-218) et un domaine C-terminal catalytique (a.a. 450-888) dont l'activité est inhibée par la fixation du SSD par le cholestérol. De nombreuses études ont montré que l'HMG-CoA réductase et la voie du mévalonate sont impliquées dans la cancérogenèse.
Spécificité
Le clone IgG-A9 cible un épitope dans le domaine catalytique de l'HMC-CoA réductase (a.a. 450 887).
Immunogène
Préparation de membrane avec cellules CHO traitées à la compactine [Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455].
Application
Domaine de recherche
Signalisation
Signalisation
Détectez l'HMG-CoA réductase avec cet anticorps monoclonal de souris anti-HMG-CoA réductase, clone IgG-A9, réf. MABS1233, dont l'utilisation a été validée en immunocytochimie, immunoprécipitation et western blotting.
Western Blotting Analysis: A 1:100 dilution from a representative lot detected in 15 µg of membrane extract from CHO7 cells treated overnight with 0.01 mM compactin (Courtesy of Linda Donnelly, Department of Molecular Genetics, UT Southwestern Medical Center, Dallas, TX, USA).
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected HMG CoA reductase-positive ER membrane structures by indirect immunofluorescence staining of paraformaldehyde-fixed, 0.1% Triton X-100-permeabilized CHO-K1 cells cultured with compactin, mevalonate, and MG-132, in the presence or absence of 25-hydroxycholesterol (25-HC) (Hartman, I.Z., et al. (2010). J. Biol. Chem. 285(25):19288-19298).
Immunoprecipitation Analysis: A representative lot immunodepleted HMC-CoA reductase activity from compactin-adapted CHO cell (UT-1) extract (Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment-induced HMC-CoA reductase dislocation from ER membrane to the cytosol and lipid droplet in CHO-K1 cells cultured with lipoprotein-deficient serum in the presence of compactin, MG-132, with or without mevalonate. Cellular VCP knockdown prevented sterol-induced HMC-CoA reductase cytosolic, but not lipid droplet, translocation (Hartman, I.Z., et al. (2010). J. Biol. Chem. 285(25):19288-19298).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment-induced ubiquitination of HMC-CoA reductase in SV-589 human fibroblasts cultured with compactin and mevalonate in the presence of proteasome inhibitor MG-132. Cellular knockdown of gp78A, but not gp78B or Hrd1, reduced 25-HC-induced HMC-CoA reductase ubiquitination (Song, B.L., et al. (2005). Mol. Cell. 19(6):829-840).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment-induced degradation of HMC-CoA reductase in SV-589 human fibroblasts cultured with compactin and mevalonate. Cellular knockdown of gp78A, VCP, or Insig-1/-2 suppressed sterol-induced HMC-CoA reductase degradation (Song, B.L., et al. (2005). Mol. Cell. 19(6):829-840).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected HMC-CoA reductase in both membrane and nuclear fractions from HEK-293S cells cultured with compactin and mevalonate. Additional treatment with 25-hydroxycholesterol (25-HC) resulted in HMC-CoA reductase degradation (Sever, N., et al. (2003). Mol. Cell. 11(1):25-33).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected an upregulated HMC-CoA reductase expression in compactin-adapted CHO cells (UT-1), as well as a loss of HMC-CoA reductase expression in UT-1 cells cultured in the presence of LDL (Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected a greater HMC-CoA reductase upregulation in liver microsome preparation from rats on diet supplemented with cholestyramine and mevinolin than with cholestyramine alone, while supplementation with cholesterol in addition to cholestyramine and mevinolin downregulated liver HMC-CoA reductase (Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455).
Immunocytochemistry Analysis: A representative lot detected HMG CoA reductase-positive ER membrane structures by indirect immunofluorescence staining of paraformaldehyde-fixed, 0.1% Triton X-100-permeabilized CHO-K1 cells cultured with compactin, mevalonate, and MG-132, in the presence or absence of 25-hydroxycholesterol (25-HC) (Hartman, I.Z., et al. (2010). J. Biol. Chem. 285(25):19288-19298).
Immunoprecipitation Analysis: A representative lot immunodepleted HMC-CoA reductase activity from compactin-adapted CHO cell (UT-1) extract (Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment-induced HMC-CoA reductase dislocation from ER membrane to the cytosol and lipid droplet in CHO-K1 cells cultured with lipoprotein-deficient serum in the presence of compactin, MG-132, with or without mevalonate. Cellular VCP knockdown prevented sterol-induced HMC-CoA reductase cytosolic, but not lipid droplet, translocation (Hartman, I.Z., et al. (2010). J. Biol. Chem. 285(25):19288-19298).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment-induced ubiquitination of HMC-CoA reductase in SV-589 human fibroblasts cultured with compactin and mevalonate in the presence of proteasome inhibitor MG-132. Cellular knockdown of gp78A, but not gp78B or Hrd1, reduced 25-HC-induced HMC-CoA reductase ubiquitination (Song, B.L., et al. (2005). Mol. Cell. 19(6):829-840).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected 25-hydroxycholesterol (25-HC) treatment-induced degradation of HMC-CoA reductase in SV-589 human fibroblasts cultured with compactin and mevalonate. Cellular knockdown of gp78A, VCP, or Insig-1/-2 suppressed sterol-induced HMC-CoA reductase degradation (Song, B.L., et al. (2005). Mol. Cell. 19(6):829-840).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected HMC-CoA reductase in both membrane and nuclear fractions from HEK-293S cells cultured with compactin and mevalonate. Additional treatment with 25-hydroxycholesterol (25-HC) resulted in HMC-CoA reductase degradation (Sever, N., et al. (2003). Mol. Cell. 11(1):25-33).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected an upregulated HMC-CoA reductase expression in compactin-adapted CHO cells (UT-1), as well as a loss of HMC-CoA reductase expression in UT-1 cells cultured in the presence of LDL (Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455).
Western Blotting Analysis: A representative lot detected a greater HMC-CoA reductase upregulation in liver microsome preparation from rats on diet supplemented with cholestyramine and mevinolin than with cholestyramine alone, while supplementation with cholesterol in addition to cholestyramine and mevinolin downregulated liver HMC-CoA reductase (Liscum, L., et al. (1983). J. Biol. Chem. 258(13) 8450-8455).
Qualité
Confirmation d'identité par test d'isotypage.
Analyse par isotypage : L'identité de cet anticorps monoclonal a été confirmée par un test d'isotypage comme étant de l'IgG1 de souris.
Analyse par isotypage : L'identité de cet anticorps monoclonal a été confirmée par un test d'isotypage comme étant de l'IgG1 de souris.
Description de la cible
Poids réel (observé) : env. 92 kDa. Poids théorique (calculé) : 97,08 kDa (hamster), 97,48/92,02/99,75 kDa [isoformes 1/2/3 humaines (HMGCR-1b)], 96,69 kDa (rat). Des bandes non caractérisées peuvent être observées avec certains lysats.
Forme physique
Format : Produit purifié
IgG1 de souris purifiée, dans un tampon à base de Tris-glycine 0,1 M (pH 7,4) et de NaCl 150 mM contenant 0,05 % d'azoture de sodium.
Produit purifié sur protéine G.
Stockage et stabilité
Stable entre 2 et 8 °C pendant 1 an à compter de la date de réception.
Autres remarques
Concentration : Voir la fiche technique du lot concerné.
Clause de non-responsabilité
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Code de la classe de stockage
12 - Non Combustible Liquids
Classe de danger pour l'eau (WGK)
WGK 1
Point d'éclair (°F)
Not applicable
Point d'éclair (°C)
Not applicable
Certificats d'analyse (COA)
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