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MAB361

Sigma-Aldrich

ANTI-TAU (MAPT) Antibody

CHEMICON®, mouse monoclonal, Tau-5

Synonyme(s) :

G protein beta1/gamma2 subunit-interacting factor 1, Neurofibrillary tangle protein, Paired helical filament-tau, microtubule-associated protein tau, microtubule-associated protein tau, isoform 4

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About This Item

Code UNSPSC :
12352203
eCl@ss :
32160702
Nomenclature NACRES :
NA.41

Nom du produit

Anticorps anti-Tau, a.a. 210-241, clone Tau-5, ascites fluid, clone Tau-5, Chemicon®

Source biologique

mouse

Niveau de qualité

Forme d'anticorps

ascites fluid

Type de produit anticorps

primary antibodies

Clone

Tau-5, monoclonal

Espèces réactives

mouse, human, rat, bovine

Fabricant/nom de marque

Chemicon®

Technique(s)

immunohistochemistry: suitable
western blot: suitable

Isotype

IgG1

Numéro d'accès NCBI

Numéro d'accès UniProt

Conditions d'expédition

dry ice

Modification post-traductionnelle de la cible

unmodified

Informations sur le gène

Description générale

Les protéines associées aux microtubules, ou MAP, se lient aux sous-unités tubuline des structures microtubulaires et régulent leur stabilité fonctionnelle. Dans la cellule, les MAP se lient à la tubuline monomère et multimère. La liaison des MAP à la tubuline multimère stabilise aussi la formation de structures de microtubuline d'ordre supérieur. La liaison des MAP aux structures microtubulaires est médiée par une phosphorylation assurée par la kinase MARK ("microtubule affinity regulated kinase"). La phosphorylation libère les MAP fixées aux microtubules, ce qui déstabilise la structure et entraîne son démantèlement. Il existe deux grands types de MAP : le type I et le type II. Les MAP de type II, présentes dans le tissu nerveux, incluent MAP2, MAP4 et tau. Il existe six isoformes de tau dans le tissu cérébral, qui se distinguent de par le nombre de leurs domaines de liaison. Trois isoformes possèdent trois domaines de liaison, et les trois autres en possèdent quatre. Les domaines de liaison sont situés au niveau de l'extrémité carboxy-terminale de la protéine et comportent une charge positive (permettant à la protéine de se lier aux microtubules chargées négativement). Les isoformes à quatre domaines de liaison stabilisent davantage les microtubules que celles à trois domaines de liaison.

Spécificité

Protéine tau de bovin, de rat et d'être humain.

Immunogène

Protéine tau bovine
Épitope : a.a. 210-241

Application

Domaine de recherche
Neurosciences
Immunohistochimie :
un précédent lot de cet anticorps a été utilisé en immunohistochimie.

Immunoblotting :
reconnaît les isoformes phosphorylées et non phosphorylées de tau de 45 à 68 kDa.

Il revient à l'utilisateur final de déterminer les dilutions de travail optimales.
L'anticorps anti-tau, a.a. 210-241, clone Tau-5, détecte le niveau de la protéine tau et son utilisation a fait l'objet de publication et a été validée en immunohistochimie et western blotting.
Sous-domaine de recherche
Maladies neurodégénératives

Qualité

Produit évalué en routine par western blotting sur des lysats de cellules PC12.

Analyse par western blotting :
une dilution au 1/500e de ce lot a permis de détecter la protéine tau dans 10 µg de lysats de cellules PC12.

Description de la cible

45-68 kDa

Liaison

Remplace le(s) produit(s) suivant(s) : MAB10417

Forme physique

Liquide d'ascites d'IgG1 monoclonale de souris non purifié sans agent de conservation.
Produit non purifié

Stockage et stabilité

Stable à -20 ºC, en aliquotes non diluées, pendant 1 an à compter de la date de réception.
Recommandations relatives à la manipulation du produit : dès réception, et avant retrait du bouchon, centrifuger le flacon et mélanger délicatement la solution. Répartir en aliquotes dans des microtubes à centrifuger et conserver ces derniers à -20 °C. Éviter les congélations/décongélations répétées, qui peuvent détériorer les IgG et nuire aux performances du produit.

Remarque sur l'analyse

Témoin
Tissu cérébral, lysat de cellules PC12

Autres remarques

Concentration : pour connaître la concentration spécifique du lot, voir le certificat d'analyse.

Informations légales

CHEMICON is a registered trademark of Merck KGaA, Darmstadt, Germany

Clause de non-responsabilité

Sauf indication contraire dans notre catalogue ou toute autre documentation associée au(x) produit(s), nos produits sont uniquement destinés à la recherche et ne sauraient être utilisés à d'autres fins, ce qui inclut, sans s'y limiter, les utilisations commerciales non autorisées, les utilisations diagnostiques in vitro, les utilisations thérapeutiques ex vivo ou in vivo, ou tout type de consommation ou d'application chez l'être humain ou chez l'animal.

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Code de la classe de stockage

10 - Combustible liquids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 1

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable


Certificats d'analyse (COA)

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Mark D Johnson et al.
The Journal of biological chemistry, 279(25), 26685-26697 (2004-04-03)
Isotope-coded affinity tag reagents and high throughput mass spectrometry were used to quantitate changes in the expression of 150 proteins in mouse wild-type (p53(+/+)) cortical neurons undergoing DNA damage-induced death. Immunological techniques confirmed several of the changes in protein expression
Functional implications for the microtubule-associated protein tau: localization in oligodendrocytes.
LoPresti, P, et al.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA, 92, 10369-10373 (1995)
Tau truncation during neurofibrillary tangle evolution in Alzheimer's disease.
Guillozet-Bongaarts, Angela L, et al.
Neurobiology of Aging, 26, 1015-1022 (2005)
Richard C Davis et al.
Acta neuropathologica, 115(2), 205-217 (2007-11-06)
Hirano bodies are paracrystalline F-actin-rich aggregations associated with a variety of conditions including aging, and neurodegenerative diseases. The composition and structure of these inclusions have been described by immunohistochemistry and ultrastructure, respectively. However, studies of the physiological function and dynamics
Elevated tauopathy and alpha-synuclein pathology in postmortem Parkinson's disease brains with and without dementia.
Wills, J; Jones, J; Haggerty, T; Duka, V; Joyce, JN; Sidhu, A
Experimental neurology null

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