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880134P

Avanti

PMA

Avanti Research™ - A Croda Brand (880134P), powder

Synonyme(s) :

Polymethacrylate Copolymer (N-C4-52-6.9)

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About This Item

Code UNSPSC :
12352211
Nomenclature NACRES :
NA.25

Pureté

99% (NMR)

Forme

powder

Conditionnement

pkg of 1 × 100 mg (880134P-100mg)
pkg of 1 × 500 mg (880134P-500mg)

Fabricant/nom de marque

Avanti Research™ - A Croda Brand (880134P)

Conditions d'expédition

dry ice

Température de stockage

−20°C

Chaîne SMILES 

C[N+](C)(C)CCOC(C(C)(CC(C)([H])C(OCCCC)=O)CSCCC(OC)=O)=O.[Cl-]

Catégories apparentées

Description générale

PMA (polymethacrylate) random copolymer is amphiphilic and consists of hydrophobic and hydrophilic sidechains.

Actions biochimiques/physiologiques

PMA (polymethacrylate) forms nanodiscs spontaneously by fragmentation or solubilization of the lipid bilayers. It is used in designing of nanodisc-forming polymer to mimic the amphiphilic nature of proteins and peptides. PMA N−C4−60−4.7 efficiently solubilised the lipid membrane and forms lipid nanodiscs with 1,2-dimyristoyl-sn-glycero-3-phosphocholine (DMPC). The addition of PMA N−C4−60−4.7 lowered the light scattering intensity of Escherichia coli suspension.

Conditionnement

20mL clear glass screw cap vial (880134P-500mg)
5mL glass amber screw cap vial (880134P-100mg)

Informations légales

Avanti Research is a trademark of Avanti Polar Lipids, LLC

Code de la classe de stockage

11 - Combustible Solids

Classe de danger pour l'eau (WGK)

WGK 3

Point d'éclair (°F)

Not applicable

Point d'éclair (°C)

Not applicable

Certificats d'analyse (COA)

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Spontaneous lipid nanodisc fomation by amphiphilic polymethacrylate copolymers
Yasuhara K, et al.
Journal of the American Chemical Society, 139(51), 18657-18663 (2017)
Juan Francisco Bada Juarez et al.
Chemistry and physics of lipids, 221, 167-175 (2019-04-04)
Nanoparticles assembled with poly(styrene-maleic acid) copolymers, identified in the literature as Lipodisq, SMALPs or Native Nanodisc, are routinely used as membrane mimetics to stabilise protein structures in their native conformation. To date, transmembrane proteins of varying complexity (up to 8

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