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T4299

Sigma-Aldrich

Trypsin-EDTA-Lösung

1 ×, sterile-filtered, BioReagent, suitable for cell culture, 500 BAEE units porcine trypsin and 180 μg EDTA, 4Na per ml in Dulbecco′s PBS without calcium and magnesium

Synonym(e):

Cocoonase, Tryptar, Tryptase

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item

MDL-Nummer:
MFCD00130286
UNSPSC-Code:
12352204
NACRES:
NA.75

Biologische Quelle

Porcine pancreas

Qualitätsniveau

300

Sterilität

sterile-filtered

Produktlinie

BioReagent

Form

solution

Konzentration

1 ×

Methode(n)

cell culture | mammalian: suitable

Verunreinigungen

Porcine parvovirus, none detected (9 CFR)

pH-Wert

7.0-7.6

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−20°C

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Anwendung

Dieses Produkt wird typischerweise zum Ablösen adhärenter Zellen von einer Kulturoberfläche eingesetzt. Die zum Ablösen von Zellen von ihrem Substrat erforderliche Trypsinkonzentration hängt in erster Linie vom Zelltyp und dem Alter der Kultur ab. Kann mit Endothelzellkulturen verwendet werden.

Biochem./physiol. Wirkung

Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Argininresten. Die Hydrolyse dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn sich auf einer der Seiten der Spaltstelle ein Säurerest befindet, und die Hydrolyse wird beendet, wenn sich auf der Carboxylseite der Spaltstelle ein Prolinrest befindet. Der optimale pH-Wert für die Trypsinaktivität beträgt von 7 und 9. Trypsin kann auch zur Spaltung von Ester- und Amidbindungen synthetischer Aminosäurederivate eingesetzt werden. EDTA wird Trypsinlösungen als Chelatbildner zugegeben, um Calcium- und Magnesiumionen zu neutralisieren, da diese die Peptidbindungen verdecken, auf die Trypsin wirkt. Durch Entfernung dieser Ionen wird die enzymatische Aktivität verstärkt.

Serinprotease-Inhibitoren wie DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin hemmen Trypsin.

Komponenten

Trypsin besteht aus einem einsträngigen Polypeptid aus 223 Aminosäureresten und wird durch Entfernung des N-terminalen Hexapeptids von Trypsinogen produziert, das an der Lys-Ile-Peptidbindung abgespalten wird. Die Aminosäuresequenz ist durch 6 Disulfidbrücken vernetzt. Dies ist die native Form von Trypsin, Beta-Trypsin. Beta-Trypsin kann durch Autolyse am Lys-Ser-Rest aufgespalten und so in Alpha-Trypsin umgewandelt werden. Trypsin gehört zur Familie der Serinproteasen.

Vorsicht

Dieses Produkt wird gefroren bei einer Temperatur von -10 bis -40 °C gelagert. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen ist zu vermeiden.

Lagerklassenschlüssel

12 - Non Combustible Liquids

WGK

nwg

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable

Analysenzertifikate (COA)

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