T4299
Trypsin-EDTA-Lösung
1 ×, sterile-filtered, BioReagent, suitable for cell culture, 500 BAEE units porcine trypsin and 180 μg EDTA, 4Na per ml in Dulbecco′s PBS without calcium and magnesium
Synonym(e):
Cocoonase, Tryptar, Tryptase
Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise
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About This Item
Empfohlene Produkte
Biologische Quelle
Porcine pancreas
Qualitätsniveau
Sterilität
sterile-filtered
Produktlinie
BioReagent
Form
solution
Konzentration
1 ×
Methode(n)
cell culture | mammalian: suitable
Verunreinigungen
Porcine parvovirus, none detected (9 CFR)
pH-Wert
7.0-7.6
Versandbedingung
dry ice
Lagertemp.
−20°C
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Anwendung
Dieses Produkt wird typischerweise zum Ablösen adhärenter Zellen von einer Kulturoberfläche eingesetzt. Die zum Ablösen von Zellen von ihrem Substrat erforderliche Trypsinkonzentration hängt in erster Linie vom Zelltyp und dem Alter der Kultur ab. Kann mit Endothelzellkulturen verwendet werden.
Biochem./physiol. Wirkung
Trypsin spaltet Peptide auf der C-terminalen Seite von Lysin- und Argininresten. Die Hydrolyse dieser Reaktion wird verlangsamt, wenn sich auf einer der Seiten der Spaltstelle ein Säurerest befindet, und die Hydrolyse wird beendet, wenn sich auf der Carboxylseite der Spaltstelle ein Prolinrest befindet. Der optimale pH-Wert für die Trypsinaktivität beträgt von 7 und 9. Trypsin kann auch zur Spaltung von Ester- und Amidbindungen synthetischer Aminosäurederivate eingesetzt werden. EDTA wird Trypsinlösungen als Chelatbildner zugegeben, um Calcium- und Magnesiumionen zu neutralisieren, da diese die Peptidbindungen verdecken, auf die Trypsin wirkt. Durch Entfernung dieser Ionen wird die enzymatische Aktivität verstärkt.
Serinprotease-Inhibitoren wie DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin hemmen Trypsin.
Serinprotease-Inhibitoren wie DFP, TLCK, APMSF, AEBSEF und Aprotinin hemmen Trypsin.
Komponenten
Trypsin besteht aus einem einsträngigen Polypeptid aus 223 Aminosäureresten und wird durch Entfernung des N-terminalen Hexapeptids von Trypsinogen produziert, das an der Lys-Ile-Peptidbindung abgespalten wird. Die Aminosäuresequenz ist durch 6 Disulfidbrücken vernetzt. Dies ist die native Form von Trypsin, Beta-Trypsin. Beta-Trypsin kann durch Autolyse am Lys-Ser-Rest aufgespalten und so in Alpha-Trypsin umgewandelt werden. Trypsin gehört zur Familie der Serinproteasen.
Vorsicht
Dieses Produkt wird gefroren bei einer Temperatur von -10 bis -40 °C gelagert. Wiederholtes Einfrieren und Auftauen ist zu vermeiden.
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Produkt-Nr.
Beschreibung
Preisangaben
Lagerklassenschlüssel
12 - Non Combustible Liquids
WGK
nwg
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Analysenzertifikate (COA)
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Protokolle
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