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Merck

SRP5073

Sigma-Aldrich

PTPN12 (1-355), active, GST tagged human

recombinant, expressed in E. coli, ≥70% (SDS-PAGE), buffered aqueous glycerol solution

Synonym(e):

PTPG1, tcag7.1075

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352200
NACRES:
NA.32

Rekombinant

expressed in E. coli

Assay

≥70% (SDS-PAGE)

Form

buffered aqueous glycerol solution

Spezifische Aktivität

2520-3410 nmol/min·mg

Mol-Gew.

~66 kDa

NCBI-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

dry ice

Lagertemp.

−70°C

Angaben zum Gen

human ... PTPN12(5782)

Allgemeine Beschreibung

Protein tyrosine phosphatase-PEST (PTPN12), a ubiquitously expressed cytoplasmic tyrosine phosphatase, is thought to play an important role in cell adhesion and motility, cell migration, and signal transduction for antigen receptors in B and T lymphocytes. Signal transduction via tyrosine phosphorylation, normally fine-tuned by the concerted action of both protein tyrosine kinases and protein tyrosine phosphatases (PTPs), is a key mechanism in tumorigenesis. Studies suggest potential role for PTP-PEST in regulation of p130(cas) in mitogen- and cell adhesion-induced signaling events.

Physikalische Form

Supplied in 20mM MOPS, pH 7.5, 50mM NaCl, 10mM glutathione, 0.25mM DTT, 0.1mM PMSF, 30% glycerol.

Angaben zur Herstellung

after opening, aliquot into smaller quantities and store at -70 °C. Avoid repeating handling and multiple freeze/thaw cycles

Lagerklassenschlüssel

10 - Combustible liquids

WGK

WGK 1

Flammpunkt (°F)

Not applicable

Flammpunkt (°C)

Not applicable


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A Angers-Loustau et al.
The Journal of cell biology, 144(5), 1019-1031 (1999-03-23)
In this article, we show that, in transfected COS-1 cells, protein tyrosine phosphatase (PTP)-PEST translocates to the membrane periphery following stimulation by the extracellular matrix protein fibronectin. When plated on fibronectin, PTP-PEST (-/-) fibroblasts display a strong defect in motility.
A J Garton et al.
Molecular and cellular biology, 16(11), 6408-6418 (1996-11-01)
PTP-PEST is a ubiquitously expressed, cytosolic, mammalian protein tyrosine phosphatase (PTP) which exhibits high specific activity in vitro. We have investigated the substrate specificity of PTP-PEST by a novel substrate-trapping approach in combination with in vitro dephosphorylation experiments. We initially

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