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Chlorperoxidase aus Caldariomyces fumago
aqueous suspension, brown, >10,000 U/mL
Synonym(e):
Chlorid-Peroxidase
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About This Item
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Biologische Quelle
fungus (Caldariomyces fumago)
Qualitätsniveau
Form
aqueous suspension
Konzentration
>10,000 U/mL
Farbe
brown
Lagertemp.
2-8°C
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Allgemeine Beschreibung
Chloroperoxidase (CPO) is a major heme-containing, synthetic and versatile enzyme, obtained from Caldariomyces fumago.
Anwendung
A useful alternative to lactoperoxidase for 131I ion labeling studies, for bromination of proteins, and for 36Cl labeling of macromolecules in long-term isolation procedures.
Biochem./physiol. Wirkung
Chloroperoxidase (CPO) helps in the catalysis of oxidation reactions with the help of hydrogen peroxide. It displays peroxidase, catalase and cytochrome P450-like functions. CPO also plays a role in catalyzing halogenation reactions.
Einheitendefinition
1 U entspricht der Enzymmenge, die 1 μmol Monochlordimedon in Dichlordimedon pro Minute bei pH 2.75 und 25°C in Anwesenheit von KCl und H2O2 umwandelt
Physikalische Form
enthält 0.1 M Natriumphosphat pH 4.0
Sonstige Hinweise
Oxidation of aminopyrine; Chloroperoxidase, a peroxidase with potential; Chloroperoxidase-catalyzed asymmetric transformations
Signalwort
Danger
H-Sätze
P-Sätze
Gefahreneinstufungen
Resp. Sens. 1
Lagerklassenschlüssel
10 - Combustible liquids
WGK
WGK 3
Flammpunkt (°F)
Not applicable
Flammpunkt (°C)
Not applicable
Persönliche Schutzausrüstung
Eyeshields, Gloves
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Chemical & pharmaceutical bulletin, 37(12), 3347-3350 (1989-12-01)
Although in the absence of halide ion chloroperoxidase did not catalyze the ethylhydroperoxide (EHP)-supported oxidation of aminopyrine, in the presence of Br- or Cl-, chloroperoxidase did catalyze the oxidation of aminopyrine, generating the aminopyrine cation radical (AP+). The initial rate
The Journal of Organic Chemistry, 57, 7265-7265 (1992)
Fast and efficient purification of chloroperoxidase from C. fumago
Process. Biochem., 45(2), 279-283 (2010)
Journal of Industrial Microbiology, 7, 235-235 (1991)
NATO ASI Ser., Ser. C, 381, 323-323 (1992)
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