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ABT94

Sigma-Aldrich

Anti-Adam17-Antikörper

serum, from rabbit

Synonym(e):

Disintegrin and metalloproteinase domain-containing protein 17, ADAM 17, TNF-alpha convertase, TNF-alpha-converting enzyme, CD156b

Anmeldenzur Ansicht organisationsspezifischer und vertraglich vereinbarter Preise


About This Item

UNSPSC-Code:
12352203
eCl@ss:
32160702
NACRES:
NA.41

Biologische Quelle

rabbit

Qualitätsniveau

Antikörperform

serum

Antikörper-Produkttyp

primary antibodies

Klon

polyclonal

Speziesreaktivität

human

Methode(n)

immunocytochemistry: suitable
western blot: suitable

NCBI-Hinterlegungsnummer

UniProt-Hinterlegungsnummer

Versandbedingung

wet ice

Posttranslationale Modifikation Target

unmodified

Angaben zum Gen

human ... ADAM17(6868)

Allgemeine Beschreibung

ADAM17, auch bekannt als TNF-alpha-Konvertase oder TACE, wurde zuerst aus humanen Epithelzellen geklont. Tumornekrosefaktor-alpha ist ein entzündungsförderndes Zytokin und trägt zu verschiedenen Entzündungsreaktionen auf Erkrankungen und dem programmierten Zelltod bei. TNF-alpha wird als membrangebundener Typ-II-Vorläufer mit 26 kDa synthetisiert, der von einer Konvertase gespalten wird und so sezerniertes reifes TNF-alpha mit 17 kDa ergibt. Das Protein TACE (TNF-alpha-konvertierendes Enzym) wurde kürzlich aufgereinigt und die TACE cDNA von Mensch und Maus wurde von mehreren Gruppen unabhängig voneinander geklont. Die ADAM-Proteine sind strukturell ähnlich und besitzen eine Signalsequenz, eine Metalloprotease-Domäne (bei manchen ADAMs inaktiv), eine Disintegrin-Domäne, eine Cystein-reiche Domäne, ein EGF-like Repeat, eine Typ-I-Transmembran und eine zytoplasmatische Domäne. Als Mitglied der Metalloproteasen-Familie mit Disintegrin-ähnlichen Domänen (ADAM) verarbeitet ADAM17 bekanntermaßen den TNF-alpha-Trimer aus dem membrangebundenen Vorläufer in die lösliche Form. ADAM17 enthält das kanonische Zink-Metalloproteinase-Motiv HExxHxxxxxH; es ist nachweislich proteolytisch aktiv und spaltet den TNF-Vorläufer ebenso wie den TNF-p75-Rezeptor, das myeloide Vorläuferprotein, das amyloide Plaqueprotein, L-Selektin und TGF-alpha, was ADAM17 zur „Sheddase“ macht. Berichte belegen eine Expression von ADAM17 in humanen Mammakarzinomproben ein Indikator für eine schlechte Prognose ist.

Spezifität

Dieser Antikörper weist die zytoplasmatische Domäne von Adam17 nach.

Immunogen

Epitop: Zytoplasmatische Domäne.
GST-markiertes rekombinantes Protein, das der zytoplasmatischen Domäne von Maus-Adam17 entspricht.

Anwendung

Der Anti-Adam17-Antikörper ist ein hochspezifischer polyklonaler Kaninchen-Antikörper, der gegen ADAM 17 gerichtet ist und in Western Blots sowie ICC getestet wurde.
Forschungskategorie
Zellstruktur
Forschungsunterkategorie
EZM-Proteine
Western-Blot-Analyse: Mit einer Verdünnung dieses Antikörpers im Verhältnis 1:1.000 wurde Adam17 in 10 µg der folgenden Zelllysate nachgewiesen: C2C12, HEK293, HeLa, HepG2, HUVEC, L6, NIH/3T3, PC12 und PC3.

Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die Pro-Form und die verkürzte reife Form von Adam17 in COS-Zelllysaten nachgewiesen (Schlondorff, J., et al. (2000) Biochem J. 1(347):131-138.)

Western-Blot-Analyse: Eine repräsentative Charge wies Adam17 in COS-7 Zelllysaten nach (Zheng, Y., et al. (2002). J Biol Chem. 277(45):42463-42470.).

Western-Blot-Analyse: Mit einer repräsentativen Charge wurde die Pro-Form und die verkürzte reife Form von Adam17 in COS-Zelllysaten nachgewiesen (Le Gall, S. M., et al. (2010). J Cell Sci. 123(22):3913-3922.).

Qualität

Beurteilt mittels Western Blot in A431-Zelllysat.

Western-Blot-Analyse: Eine 1:1.000-Verdünnung dieses Antikörpers wies Adam17 in 10 µg A431-Zelllysat nach.

Zielbeschreibung

~120 kDa und ~100 kDa beobachtet. Die Pro-Form und die verkürzte reife Form von Adam17 wurden bei jeweils ~120 kDa und ~100 kDa beobachtet (Schlondorff, J., et al. (2000) Biochem J. 1(347):131-138.; Le Gall, S. M., et al. (2010). J Cell Sci. 123(22):3913-3922.).

Physikalische Form

Nicht aufgereinigt
Polyklonales Serum aus Kaninchen mit 0,05 % Natriumazid.

Lagerung und Haltbarkeit

Bei -20 °C ab Empfangsdatum 1 Jahr haltbar.
Handhabungsempfehlungen: Das Fläschchen nach Empfang und vor dem Abnehmen der Kappe zentrifugieren und die Lösung vorsichtig mischen. In Mikrozentrifugenröhrchen aliquotieren und bei -20 °C aufbewahren. Wiederholte Einfrier-/Auftauzyklen sind zu vermeiden, da sie das IgG beschädigen und die Produktleistung beeinträchtigen können.

Hinweis zur Analyse

Kontrolle
A431-Zelllysat

Haftungsausschluss

Sofern in unserem Katalog oder anderen Begleitdokumenten unserer Produkte nicht anders angegeben, sind unsere Produkte nur für Forschungszwecke vorgesehen und nicht für andere Zwecke zu verwenden, einschließlich, jedoch nicht beschränkt auf unautorisierte kommerzielle Verwendung, zur In-vitro-Diagnostik, für Ex-vivo- oder In-vivo-Therapiezwecke oder jegliche Art der Einnahme oder Anwendung bei Menschen oder Tieren.

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Sylvain M Le Gall et al.
Journal of cell science, 123(Pt 22), 3913-3922 (2010-10-29)
Protein ectodomain shedding is crucial for cell-cell interactions because it controls the bioavailability of soluble tumor necrosis factor-α (TNFα) and ligands of the epidermal growth factor (EGF) receptor, and the release of many other membrane proteins. Various stimuli can rapidly
Yufang Zheng et al.
The Journal of biological chemistry, 277(45), 42463-42470 (2002-09-19)
Tumor necrosis factor alpha-convertase (TACE) is a metalloprotease-disintegrin involved in the ectodomain shedding of several proteins and is critical for proper murine development. TACE-mediated ectodomain shedding is regulated, and the cytoplasmic domain of TACE contains several potential signaling motifs, suggesting
J Schlöndorff et al.
The Biochemical journal, 347 Pt 1, 131-138 (2000-03-23)
Tumour necrosis factor alpha convertase (TACE) is a metalloprotease/disintegrin involved in the ectodomain shedding of several proteins, a process thought to be important in inflammation, rheumatoid arthritis and murine development. The characterization of the intracellular maturation and subcellular localization of
Motoko Niida-Kawaguchi et al.
Neuropathology : official journal of the Japanese Society of Neuropathology, 40(2), 152-166 (2019-12-29)
Previous studies on sporadic amyotrophic lateral sclerosis (SALS) demonstrated iron accumulation in the spinal cord and increased glutamate concentration in the cerebrospinal fluid. To clarify the relationship between the two phenomena, we first performed quantitative and morphological analyses of substances

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