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T3320

Sigma-Aldrich

抗 γ-微管蛋白 (AK-15) 兔抗

enhanced validation

IgG fraction of antiserum, buffered aqueous solution

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About This Item

MDL號碼:
MFCD00677366
分類程式碼代碼:
12352203
NACRES:
NA.41

生物源

rabbit

共軛

unconjugated

抗體表格

IgG fraction of antiserum

抗體產品種類

primary antibodies

無性繁殖

polyclonal

形狀

buffered aqueous solution

分子量

antigen 48 kDa

物種活性

human, frog, rat

加強驗證

independent
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技術

immunocytochemistry: 1:1,000 using methanol-acetone fixed, cultured rat, RAT-2 cells
microarray: suitable
western blot: 1:1,000 using whole cell extract of the human epitheloid carcinoma HeLa cell line.
western blot: 1:5,000 using Xenopus eggs extract

UniProt登錄號

P23258

運輸包裝

dry ice

儲存溫度

−20°C

目標翻譯後修改

unmodified

基因資訊

human ... TUBG1(7283) , TUBG2(27175)
rat ... Tubg1(252921) , Tubg2(680991)

相关类别

一般說明

γ-微管蛋白定位于人染色体 17q21.2 上，编码微管蛋白家族的成员。它位于微管组织中心。 γ -微管蛋白由两种同工型组成，即微管蛋白 γ 1（TUBG1）和微管蛋白γ 2（TUBG2），两者间氨基酸的一致性为97.3％。除这两种同工型之外，在人17号染色体还鉴定出 γ微管蛋白假基因（TUBG1P）。人TUBG1和TUBG2 转录物分别在植入前胚胎和脑中广泛表达。 γ -微管是 γ-微管环复合物（γ-TuRC）的组分，直径与微管大致相同。
γ-微管蛋白（48 kDa）是一种高度保守的蛋白质。微管细胞骨架由一个包含微管丝（microtubules filament）、微管相关蛋白、微管马达蛋白（microtubule motor）和微管组织蛋白（microtubule-organizing protein）的高度极化的动态网络组成。γ-微管蛋白是一个包含至少五种其他蛋白质的大型蛋白复合物的成分，并具有与微管直径大致相同的环形结构（-微管蛋白环复合物，-TuRC）。

應用

兔生产的抗γ-微管蛋白 (AK-15) 抗体已用于以下研究：
  • 蛋白质印迹法：
  • 免疫荧光。
兔生产的抗γ微管蛋白（AK-15）抗体已被用于：
  • 蛋白质印迹
  • 免疫细胞化学(免疫荧光染色
  • 免疫荧光

生化／生理作用

γ在体内，-微管蛋白在整个哺乳动物细胞周期中使微管组装成核。在构巢曲霉（Aspergillus nidulans）中，γ-微管蛋白促进微管附着于纺锤极体、核分裂和微管组装。乳腺癌 1蛋白（BRCA1）导致的-γ微管蛋白泛素化是调节中心体数量的关键步骤。在肺癌中可观察到γ-微管蛋白的过度表达。微管蛋白γ2（TUBG2）在细胞生长中起关键作用。γ-微管蛋白基因畸变改变微管组装。γ微管蛋白的表达水平可以认为是星形细胞瘤患者的重要预后指标。

外觀

0.01M 磷酸缓冲盐溶液，pH 7.4，含 15mM 叠氮化钠。

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儲存類別代碼

10 - Combustible liquids

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Molecular Biology of the Cell, 19(1), 207-215 (2008)
L-Amino Acid Oxidase Isolated from B othrops pirajai Induces Apoptosis in BCR-ABL-Positive Cells and Potentiates Imatinib Mesylate Effect
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The gamma-tubulin gene family in humans.
Wise DO
Genomics, 67(2), 164-170 (2000)
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Antibodies to Tubulins, including Centrosome-Associated ε-Tubulin

Microtubules of the eukaryotic cytoskeleton are composed of a heterodimer of α- and β-tubulin. In addition to α-and β-tubulin, several other tubulins have been identified, bringing the number of distinct tubulin classes to seven.

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